Aminoasitler ve Peptidler

Dosyayı isterseniz görüntüleyebilir isterseniz indirebilirsiniz.


GoogleDocs üzerinden indirmek için : İndir –Açılan sayfadan indirebilirsiniz–

Önizleme ;

 

AMİNOASİTLER VE PEPTİDLER
Amino asitler, yapılarında hem amino grubu (-NH2) hem de karboksil grubu (-COOH) içeren bileşiklerdir.
Doğada 300 kadar farklı amino asit bulunmaktadır.
Amino asitlerin standart amino asitler diye bilinen 20 tanesi, karakteristik sayı ve diziliş sırasında bir düz zincirde birbirlerine kovalent  bağlanarak proteinleri oluştururlar.
Standart amino asitler, DNA tarafından kodlanan ve proteinleri oluşturan birimlerdir.
Bir standart amino asit polipeptit zinciri yapısına girdikten sonra bir modifikasyona uğrarsa  nonstandart amino asitler diye bilinen bazı amino asitler oluşabilir.
Örneğin prolin, kollajen içerisinde hidroksiproline okside olur.
Birçok enzim aktivitesi, serin, treonin ve tirozin birimlerinin fosforilasyonu ile düzenlenir.
Glikoproteinlerde serin, treonin, asparajin amino asitlerine galaktoz, glukoz, mannoz ve diğer şekerler veya oligosakkaritler bağlanmıştır.
Tiroglobülin yapısındaki tirozin, tiroid hormonlarına (T3 ve T4) dönüştürülür.
Proteinlerin yapısında bulunmayan fakat hücrede çok değişik biyolojik fonksiyonlara sahip amino asitler de vardır.
Standart Aminoasitler
Standart amino asitler, aynı karbon atomuna bağlanmış bir amino grubu ve bir karboksil grubu içerirler.
Fizyolojik pH’da, amino grubu proton taşır ve pozitif yüklüdür; karboksil grubundan ise proton ayrılmıştır ve negatif yüklüdür.
Bir a.a’ in α-karbonuna
bir karboksil (-COOH),
bir amino grubu (-NH2),
bir H atomu kovalent bağlıdır ve
  1. bağda R ile gösterilen bir yan zincir yer alır.
COOH
                       |
     RCNH2
 |
 H
Standart amino asitlerde amino ve karboksil gruplarının bağlı olduğu karbon atomu a-karbon atomu diye anılır.
R grubu bir zincirde ek karbonlar içeriyorsa bu karbonlar b, g, d, e gibi harflerle belirtilirler.
Standart Aminoasitlerin Sınıflandırılması
Standart amino asitler birbirlerinden yan zincirlerindeki yani R gruplarının yapı, büyüklük, elektrik yükü, amino asidin sudaki çözünürlüğüne etkisi bakımından farklılık gösterirler.
Bazı amino asitler, fizyolojik pH’da, amino grubundaki pozitif yüke ve karboksil grubundaki negatif yüke ek olarak yan zincirde de bir yük taşımaktadırlar.
Bazı yan gruplar polar iken bazı yan gruplar nonpolardır.
Aminoasitlerin fonksiyonları ve protein yapısındaki rolleri, yan zincirlerinin kimyasal özellikleri ile ilişkilidir.
Standart amino asitler, R yan gruplarının yapısal özelliklerine göre yedi sınıfa ayrılırlar:
Standart aminoasitler, kimyasal özelliklerinin kolay anlaşılması için, R yan gruplarının özellikle polarite veya biyolojik pH’da su ile etkileşmeye eğilim özelliklerine göre de beş sınıfa ayrılırlar:
1.Nonpolar alifatik R gruplu
2.Nonpolar aromatik R gruplu
3.Polar yüksüz R gruplu
4.Negatif yüklü R gruplu
5.Pozitif yüklü R gruplu
1.Nonpolar, alifatik R gruplu amino asitler
2.
  Nonpolar, aromatik R gruplu amino asitler
3.Polar, fakat yüksüz R gruplu amino asitler
4.Negatif yüklü R gruplu amino asitler
5.Pozitif yüklü R gruplu amino asitler
Nonpolar Alifatik R Gruplu:
Glisin (Gly, G), R grubu H olan aminoasittir; amino asitlerin en basit yapılısı ve en az interaktif olanıdır.
Glisin, proteinlerde, bulunduğu yerde, diğer amino asitlerden daha fazla fleksibilite verir  (proteinde bükülme ve katlanma kolaylıkla gerçekleşebilir).
Porfirin ve pürinlerin biyosentezinde kullanılır.
Safra asitlerinin taurinle birlikte konjugasyonundan sorumludur.
MSS’de inhibitör nörotransmitter rolü oynar.
Alanin (Ala, A), R grubu metil olan amino asittir.
Birçok proteinde en bol bulunan aa.’dir.
Alanin, glutamat aa.’i ile birlikte aa ve karbonhidrat metabolizması arasında bağlantı sağlamaktadır.
Valin (Val, V), Lösin (Leu, L), İzolösin (Ile, I), dallı yan zincirli amino asitlerdir.
Bunların büyük yan zincirleri (3 veya 4 C fazla), diğerlerinden farklı şekilleriyle protein yapıları içinde hidrofobik etkileşimi kolaylaştırmada önemlidir.
Ala, Val, Leu, Ile yan zincirleri protein içinde hidrofobik etkileşimlerle biraraya toplanarak protein yapısını stabilize eder.
Katabolizmalarındaki defekt akçaağaç şurubu hastalığına neden olur.
Prolin (Pro, P), yan zinciri farklı bir halka oluşturmuştur. Diğer aa.lerden farklı olarak prolinin α-aminindeki azot hem α-karbon hem de yan zincir karbonuna kovalent bağlandığından primer amin değil sekonder amindir.
Bu nedenle α-imino asit denir.
Prolin, halkalı yapısı nedeniyle proteinin yapısal esnekliğini azaltmakta ve bu nedenle polipeptiddeki prolin kalıntıları zincirin katlanmasını sınırlamaktadır.
Kollajenin yapısında yer almaktadır.
Kollajende prolin aa’i hidroksilasyona uğrar ve OH-prolin oluşur.
Metionin (Met, M), kükürt ve aynı zamanda metil grubu içeren amino asittir.
Sülfür atomu olan iki aa.den biridir, yan zincirde polar olmayan kükürde bağlı bir metil (=tiyoeter) grubu vardır.
Birçok transmetilasyon reaksiyonlarında (ör: epinefrin, kreatin ve melatonin sentezinde) metil grubu  donorü olarak görev yapmaktadır.
Sülfür içeren bileşiklerin tümü   metiyoninden elde edilir.
R Grupları Aromatik Olanlar:
Fenilalanin (Phe, F), metil grubuna hidrofobik bir fenil grubu bağlanmış alanin yapısında amino asittir.
Aromatik  bir yan zincir taşır.
Katekolaminlerin öncülüdür.
Tirozine dönüşümündeki defekt sonucu FENİLKETONÜRİ ortaya çıkar.
Fenolketonüri, otozomal resesif geçiş gösteren, fenil alanin hidroksilaz eksikliğine bağlı gelişen ve en sık görülen aa metabolizma bozukluğudur.
Klinikte kendini gelişme geriliği, beslenme zorlukları, kusma, idrar ve terlerinin kötü kokması ile gösterir.
Tirozin (Tyr, Y), fenil grubuna hidroksil grubu bağlanmış fenilalanin yapısında amino asittir.
Tirozin amino asidi hidrofobik (suyu sevmeyen) olmakla birlikte içerdiği hidroksil grubuyla hidrojen bağı oluşturabilir ve bazı enzimlerin aktivitesinde tirozinin hidroksil grubu önemli bir fonksiyonel grup olarak etkili olur.
Katekolaminlerin öncülüdür.
Triptofan (Trp, W), indol halkası içeren amino asittir.
Serotonin, melatonin, nikotinamid gibi bileşiklerin öncülüdür.
Fenilalanin, tirozin ve triptofan, aromatik yan zincirleriyle nisbi olarak nonpolardırlar; tirozin hidroksil grubu ve triptofan indol halkasının azotu nedeniyle fenilalaninden anlamlı olarak daha polardırlar.
Tirozin ve triptofan, daha az derecede de fenilalanin, ultraviyole ışığı absorbe ederler.
280 nm dalga boyundaki ışığın protein içeren çözeltiler tarafından karakteristik absorbansı, proteinlerin kalitatif ve kantitatif ölçümlerinde kullanılmaktadır.
Polar, Yüksüz R Gruplular:
Bu grup aa.ler polardır fakat yüksüzdür.
Su ile hidrojen bağı yapabilen fonksiyonel grupları vardır yani hidrofiliktir ve sıvı solusyonlarda globuler proteinlerin su ile etkileşim gösterdikleri yüzeyde bulunurlar.
Serin (Ser, S), metil grubuna hidroksil grubu bağlanmış (HOCH2-) alanin yapısında amino asittir.
Treonin (Thr, T), serin gibi hidroksil grubu (CH3-CHOH-CHα) içeren amino asittir.
Serin ve treoninin polarlığı bu hidroksil gruplarından ileri gelir.
Asparajin (Asn, N), Aspartatın amididir.
Glutamin (Gln, Q), Glutamatın amididir.
Polarlıkları amid gruplarından ileri gelir.
Amid yan zincirleri fizyolojik pH’da yüksüzdür. Diğer polar yüksüz aa.ler gibi, asparajin ve glutaminin yan zincirleri hidrojen bağları ile katlanmış proteinlerde çapraz bağlar oluştururlar.
Glutamin vücutta en bol bulunan aa’dir. İskelet kasında serbest aa lerin %60’ından fazlasını oluşturur. KC ve barsak dokusunda metabolize olmaktadır.
Glutamin, alaninle birlikte açlıkta glukoz üretiminin önemli bir prekürsörüdür.
Pürin ve pirimidinlerin sentezinde nitrojen donörüdür.
Sistein (Cys, C), sülfhidril (tiyol) grubu içeren 2. amino asittir.
Sistein, sistin diye adlandırılan bir kovalent bağlanmış dimerik amino asit şekline okside olabilir; sistinde iki sistein molekülü bir disülfit köprüsü vasıtasıyla birbirine bağlanmıştır.
Sisteinin polar özelliği yan zincirdeki sülfidril grubundan (-SH) ileri gelir.
Sisteinin sülfidril grubu ileri derecede reaktiftir.
Sistindeki gibi disülfit köprüleri, birçok proteinde meydana gelir ve proteinin şekillenmesini sağlar ve yapısını stabilize ederler.
Serin, treonin, sistein, metiyonin, asparajin ve glutaminin R grupları, su ile hidrojen bağları oluşturan fonksiyonel gruplar içerdiğinden suda nonpolar amino asitlerden daha fazla çözünürler.
Serin ve treonindeki hidroksil grupları, asparajin ve glutamindeki amid grupları, bu amino asitlerin birbirleriyle, su ile veya proteine bağlı diğer polar bileşiklerle hidrojen bağı oluşturmalarını sağlar.
Hidrofilik (suyu seven) olan bu amino asitler, sulu çözeltilerde, globüler proteinlerin su ile etkileşim gösterebildikleri yüzeylerinde bulunurlar.
Sistein ve metiyonin de polardırlar, her biri kükürt atomu içerir; ancak yer aldıkları amino asit grubu içinde diğer amino asitlere göre daha hidrofobik (suyu sevmeyen)’dirler.
Negatif Yüklü (Asidik) R Gruplular:
Aspartat (Asp, D), b-pozisyonunda ikinci bir karboksil grubu içeren amino asittir.
             -OOC_CH2_
       Aspartatın yan zincir R grubu
Glutamat (Glu, E), g- pozisyonunda ikinci bir karboksil grubu içeren amino asittir.
          -OOC_CH2_CH2_
       glutamatın yan zincir R grubu
Aspartat ve glutamat, asidik amino asitler olarak da bilinirler; ikinci karboksil gruplarıyla pH 7’de net negatif yüklü R gruplarına sahip amino asitlerdir.
Yan zincirdeki asidik  grupları için pKa 4 civarındadır. İkinci bir karboksil grubu içerirler ve negatif yüklüdürler.
Aspartat ve glutamat, asparajin ve glutaminin ana bileşikleridirler.
Glutamat beyindeki primer eksitatör (uyarıcı)  aa nörotransmitterdir.
GABA, SSS de inhibitör  bir nörotransmitterdir ve glutamat dekarboksilaz kataliziyle glutamattan oluşur.
Pozitif Yüklü (Bazik) R Gruplular
Bazik hidrofilik yan zincirli aa.lerdir.
Lizin (Lys, K), alifatik zincirde e-pozisyonunda ikinci bir amino grubu içeren amino asittir.
Arjinin (Arg, R), pozitif olarak yüklü guanidino grubu içeren amino asittir.
Histidin (His, H), β- karbonuna bağlanmış heterosiklik 5 üyeli bir yapı olan imidazol grubu içeren amino asittir.
Bazik aa.ler, pKa değerlerinin altındaki pH da protonlanırlar, pKa değerinin üzerinde ise yüksüzdürler.
Arginin yan zincirinde guanidinum içerir ve pKa ~12.5 ve lizin pKa ~10.5’dir.
Bu nedenle bu bazik a.a ler fizyolojik pH da (pH ~7.4 de) pozitif yüklenebilirler.
Histidinin imidazol grubu nedeniyle yapısında yer aldığı proteinin polipeptid zincirlerinin oluşturduğu iyonik çevreye göre pozitif yüklü veya yüksüz olabilmektedir.
Histidinin yan zinciri, fizyolojik pH’a yakın pH’da proton alışverişi yapabildiğinden bu bu aa. genellikle proton transferinin olduğu enzimatik katalizde rol oynar.
Histidindeki imidazol grubunun yükü, pH değerlerindeki küçük değişiklikler veya lokal çevre ile değişebilir:
Histidin yetişkinde non esansiyeldir, fakat infantlarda ve üremili şahıslarda diyetle alınmak zorundadır.
Histidinin parçalanmasıyla histamin ortaya çıkar. Mast hücreleri ve bazı beyin bölgelerinde bulunur. Nörotransmitter rolü oynar.
Standart Aminoasitlerin Özellikleri
1) Glisin (Gly, G) dışında tüm standart amino asitlerde a-karbon atomu asimetriktir;
a-karbon atomuna bir amino grubu (-NH2), bir karboksil grubu (-COOH), bir R grubu ve bir H atomu olmak üzere dört farklı grup bağlanmıştır;
Standart amino asitlerin a-karbon atomu, asimetrik merkez olarak tanımlanır.
Asimetrik a-karbon atomu içeren standart amino asitlerin en az iki adet biri diğerinin ayna simetriği olan şekli olur.
Sağ el ile sol el gibi birbiriyle mekansal olarak  çakışmayan bu izomerlere enantiomer (stereoizomer) denir.
Bu asimetrik karbon atomuna yunanca ‘el’ anlamına gelen ‘chiral’ atom denir.
Buna göre glisinin chiral atomu yoktur.
Chiral atomu olan tüm moleküller aynı zamanda optikçe aktif olup, polarize ışığın titreşim düzlemini farklı yöne çevirebilirler.
Optik aktivitelerine göre polarize ışığı sağa çevirenler (+), sola çevirenler (-) izomerler olarak tanımlanır.
Eğer bir stereoizomer, polarize ışığı (+) yöne çeviriyorsa, onun enantiomeri olan bileşik (-) yöne çevirir.
Bunun için, bir trioz olan gliseraldehit (en küçük asimetrik karbonlu monosakkarit) referans alınır.
Başvuru olarak asimetrik karbona bağlı olan en fazla oksitlenmiş karbon atomu alınır.
Amino asidin amino grubu (-NH2) ile gliseraldehidin hidroksil grubu (-OH) aynı tarafta ise, amino asit ile gliseraldehit aynı seridendirler.
Bu karbonun mekansal konumu sabit tutulduğunda OH grubu sağda kalan izomere D şekli, solda kalan izomere L şekli denir.
Aynı şekilde aa.lerde α-karbonuna bağlı amin grubu solda ise L-aa, sağda ise D-aa’dir.
Protein moleküllerindeki amino asitler, L-stereoizomerlerdir.
D-amino asitler, yalnızca bakteriyel hücre duvarlarının küçük peptitlerinde ve bazı peptit antibiyotiklerde bulunurlar.
D ve L harfleri, aa.lerin boşluktaki gerçek durumlarını veya mutlak konfigürasyonlarını,
 (-) ve (+) ise optik etkinliği ifade eder.
2)Bir tek amino grubuna ve bir tek karboksil grubuna  sahip standart amino asitler, nötral sulu çözeltilerden zwitterion olarak bilinen, tam olarak iyonlaşmış şekillerde kristalize edilebilirler.
Çözeltideki bir amino asit molekülü üzerinde net yükün sıfır olduğu pH değeri, izoelektrik nokta  (pI) olarak adlandırılır.
Bir standart amino asit, hem proton donörü (asit) hem proton akseptörü (baz) olarak davranabilir. Hem proton donörü (asit) hem proton akseptörü (baz) olarak davranan maddelere amfoterik maddeler/ amfolitler/ amfoterik elektrolitler denir.
Bir amino asit,  izoelektrik nokta değerinden yüksek pH ortamında bazik anyon şeklinde; izoelektrik nokta değerinden düşük pH ortamında asit katyon şeklinde bulunur .
Bir monoamino monokarboksilik a-amino asit,  tam olarak protonlandığında bir diprotik asittir; hem karboksil grubu hem amino grubu proton içermektedir; bu haliyle her iki grup da proton vermek üzere iyonize olabilir:
Amino asitler, hem karboksil grubu hem amino grubunun proton vermek üzere iyonlaşması nedeniyle, karakteristik titrasyon eğrileri verirler.
İyonize olabilen bir yan zincir içermeyen bir amino asit titre edilirse iki adet pKa değeri gözlenir; birinci değer (pKa1) a-karboksil grubuna, ikinci değer (pKa2) a-amino grubuna aittir:
pKa1’den düşük pH değerlerinde amino asidin her iki grubu da proton taşır;
amino grubu pozitif yük taşırken karboksil grubu sıfır yük taşır ve dolayısıyla molekül üzerindeki net yük pozitifdir.
pH arttıkça karboksil grubundan proton ayrılır, yükü sıfırdan negatife değişir; pH’ın pKa1’e eşit olduğu durumda, sıfır yüklü karboksil grupları ile negatif yüklü karboksil gruplarının sayısı birbirine eşittir.
pH artmaya devam ederse negatif yüklü karboksil gruplarının sayısı da artar ve pH pKa1 ile pKa2 arasında bir pI değerine ulaştığında negatif yüklü karboksil gruplarının sayısı, pozitif yüklü amino gruplarının sayısına eşit ve dolayısıyla molekül üzerindeki net yük sıfır olur.
Çözeltideki bir amino asit molekülü üzerinde net yükün sıfır olduğu pH değeri, izoelektrik nokta (pI) olarak adlandırılır; pI = (pKa1 + pKa2)/2.
pH değeri pI değerinden itibaren de artmaya devam ederse bu defa amino grubundaki proton ayrılır.
İyonize olabilen R gruplu amino asitlerin titrasyon eğrileri daha komplekstir
İyonize olabilen R gruplu amino asitlerin izoelektrik noktası, amino asitteki iyonize olabilen R gruplarının tipini yansıtır:
Glutamat, iki karboksil grubuna sahiptir; izoelektrik noktası, bu karboksil gruplarının pKa değerlerinin ortalamasına eşittir (3,22) ve glisininkinden daha düşüktür.
Histidin, protonlandığında pozitif yüklü iki gruba sahiptir; izoelektrik noktası, bu grupların pKa değerlerinin ortalamasına eşittir (7,59) ve glisininkinden daha yüksektir.
Non Standart Aminoasitler
Nonstandart amino asitler, bir standart amino asit bir protein yapısına girdikten sonra bir değişim reaksiyonu sonucu türemiş amino asitlerdir.
1) 4-Hidroksiprolin: Prolin türevidir.
2) 5-Hidroksilizin: Lizin türevidir.
5-Hidroksilizin,  kollajenin yapısında bulunur.
3)6-N-metillizin: Lizin türevidir:
6-N-metillizin, kasların kontraktil proteini olan miyozinde bulunur.
4) g-karboksi glutamat: Glutamat türevidir.
g-karboksi glutamat, Pıhtılaşma faktörü protein olan protrombinde (Faktör II) ve Ca2+ bağlayan diğer bazı proteinlerde bulunur.
5)Desmozin: Dört lizin kalıntısı içerir:.
Desmozin, fibröz protein olan elastinde bulunur.
6)Selenosistein: Serinin oksijenden daha çok selenyum içeren türevidir.
 Selenosistein, glutatyon peroksidaz enziminde ve diğer birçok proteinde bulunur.
Protein Yapısında Bulunmayan Aminoasitler:
Hücrelerde, çok değişik biyolojik fonksiyonlara sahip, fakat proteinlerin yapısına girmeyen birçok aminoasit de vardır.
Amino ve karboksil grupları, bu amino asitlerin bir kısmında aynı a-karbon atomuna bağlanmışlardır; bir kısmında ise amino grubu, a-karbon atomundan başka bir karbon atomuna bağlanmıştır.
Proteinlerin yapısında bulunmayan, fakat memelilerin metabolizmasında önemli görevleri olan a-amino asitlerin bazıları şunlardır:
1) Ornitin, Üre döngüsünde ve arjinin biyosentezinde ara maddedir.
2)Sitrülin, Üre döngüsünde ara maddedir.
3) Arjinino süksinik asit, Üre döngüsünde ara maddedir.
4)Homosistein, Metiyonin metabolizmasında ara maddedir.
5)Homoserin, Metiyonin metabolizmasında ara maddedir.
6)Sistein sülfinik asit, Sistein metabolizmasında ara maddedir.
7)Dihidroksifenilalanin (DOPA), Katekolaminler ve melaninin ön maddesidir.
 
8)5-Hidroksi triptofan, Serotoninin ön maddesidir.
Proteinlerin yapısında bulunmayan, fakat memelilerin metabolizmasında önemli görevleri olan, amino grubu a-karbonda olmayan aminoasitlerin bazıları şunlardır:
 1) b-alanin, KoA’yı oluşturan pantotenik asitte ve bazı dipeptitlerin yapısında bulunur.
2)g-aminobutirik asit (GABA), Beyin dokusunda glutamik asitten oluşan bir nörotransmitterdir.
3)Taurin, Sisteinin yıkılışı sırasında oluşur; safra asitleri ile konjugat oluşturur.
4)b-aminoizobütirik asit, Pirimidinlerin yıkılışı sırasında oluşur.  
İnsan vücudunda sentezlenemeyen aa.lere esansiyel amino asitler denir: Arginin, Valin, Lösin, İzolösin, Methiyonin, Treonin, Lizin, Triptofan, Fenilalanin, Histidin.
Arginin yenidoğanda esansiyeldir.
Aminoasitlerin Kimyasal Reaksiyonları
Aa.ler amin grubuna, karboksil grubuna ve R yan zincirine ait kimyasal reaksiyonlara girer.
Karboksilik asit gruplarının reaksiyonları; iyonizasyon, esterlerin, amidlerin ve asit anhidritlerin oluşumudur.
Diğer aa.ler ayrıca taşıdıkları ek gruplar için karakteristik olan reaksiyonlar verirler.
Aa.ler ayrıca ninhidrin, CO2, metal iyonları ve glikozla reaksiyona girer.
Bunlardan son üçünün fizyolojik önemi vardır.
Aa.leri μgr düzeyinde saptamak ve ölçmek için en sıklıkla kullanılan reaksiyon ninhidrin reaksiyonudur.
Peptidler
Peptitler, amino asitlerin polimerleridirler.
Kuramsal olarak, bir amino asidin a-karboksil grubunun OH’i ile diğer amino asidin a-amino grubu arasından su ayrılarak peptit bağı oluşur:
Peptit bağı, bir amino asidin a-karboksil karbonu ile bir başka amino asidin a-amino azotu arasında oluşur.
Peptit bağı oluşumu, canlı hücrelerde yaygın bir reaksiyon olan kondensasyon reaksiyonunun  bir örneğidir.
İki amino asitten dipeptit,
Üç amino asitten tripeptit,…
10’a kadar olan amino asitten oligopeptit,
Daha çok amino asitten (10-100 aa içeren peptidler) ise polipeptit meydana gelir.
Proteinler, yüzlerce amino asitten oluşan polipeptitlerdir.
Birçok doğal polipeptid zincirinde 50-2000 aa. kalıntısı bulunur.
Protein kütlesi dalton birimleri ile ifade edilir.
1 dalton (Da), 1 atomik kütle birimine eşittir.
1 aa. kalıntısının ortalama mw yaklaşık 110 Da’dur.
Bir peptitteki amino asit üniteleri, sıklıkla amino asit kalıntıları olarak adlandırılırlar.
Peptidin bir ucunda serbest a-amino grubuna sahip amino asit kalıntısı bulunur ki bu uca amino-terminal uç veya N-terminal uç denir.
Peptidin diğer ucunda ise serbest a-karboksil grubuna sahip amino asit kalıntısı bulunur ki bu uca da karboksil-terminal uç veya C-terminal uç denir.
Alışkanlık olarak kısa peptitler, N-terminal kalıntı solda ve C-terminal kalıntı sağda olmak üzere, dizideki amino asitler soldan sağa doğru belirtilerek isimlendirilirler.
Ancak, en sağdakinden önceki amino asitlerin ismindeki “en” soneki, “il” soneki ile değiştirilir.
Temel polipeptid zinciri  omurga olarak adlandırılır.
Bazı proteinler bir tek polipeptid zincirinden oluşur ( myoglobin gibi).
Bazıları 2 veya daha fazla polipeptid zincirlidir. Bunlara çoğul altbirimli proteinler denir.
Çoğul altbirimli bir protein multimer olarak ifade edilir.(2’den yüzlerceye kadar alt birim içerebilir.)
Fizyolojik etkiye sahip dipeptitler
Karnozin, b-alanil histidin yapısındadır; beyin ve kas dokusunda bulunur.
Anserin (metil karnozin), b-alanil-Ni-metil histidin yapısındadır; beyin ve kas dokusunda bulunur.
Karnozin ve anserin, nörotransmitter olarak görev yaparlar.
Aspartam (Nutrasweet), L-aspartil-L-fenilalanil metil ester yapısındadır.
Aspartam, yapay tatlandırıcıdır.
Fizyolojik etkiye sahip tripeptidler
Glutatyon (GSH; GSSG), g-glutamil sisteinil glisin yapısındadır.
Glutatyon, bütün canlı hücrelerin temel bileşiklerinden biridir.
Glutatyonun en önemli özelliği, indirgeyici özelliğidir; bu özellik, yapısındaki sistein tarafından sağlanan sülfhidril (tiyol) grubu vasıtasıyla gösterilir.
Glutatyon, bir bileşiği indirgediğinde kendisi oksitlenir.
Glutatyon, dokularda indirgenmiş (redükte) ve okside (yükseltgenmiş) olmak üzere iki şekilde bulunur.
Redükte (indirgenmiş) glutatyon, GSH şeklinde gösterilir; okside (yükseltgenmiş) glutatyon, GSSG şeklinde gösterilir.
Önemli bir indirgeyici ajan ve antioksidan olan glutatyon, hücrenin oksidoredüksiyon dengesini sürdürüp hücreleri endojen ve eksojen kaynaklı oksidanların zararlı etkilerinden korumaktadır.
Glutatyon, proteinlerdeki sülhfidril (tiyol, SH) gruplarının korunması ve amino asitlerin hücre içine taşınmasında rol oynar.
Tirotropin salıverici faktör (TRF), hipotalamusta oluşturulur, piroglutamil histidil prolinamid yapısındadır.
Fizyolojik etkiye sahip pentapeptidler
Fizyolojik etkiye sahip pentapeptitler, ağrı sezilmesinde etkili beyin peptitleri olan metiyonin enkefalin ve lösin enkefalindir:
Metiyonin enkefalin, (Tyr-Gly-Gly-Phe-Met) yapısındadır.
Lösin enkefalin, (Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu) yapısındadır.
Fizyolojik etkiye sahip oktapeptidler
Dinorfinler, hipotalamusta oluşturulurlar; morfin benzeri aktiviteleri vardır ve iştahın düzenlenmesinde rol oynarlar.
Fizyolojik etkiye sahip nonapeptidler
Oksitosin ve vazopressin (antidiüretik hormon, ADH), hipotalamusta sentezlenirler, aksonlar boyunca hipofizin arka lobuna taşınır ve burada depolanırlar.
Her ikisi de düz kasların kasılmasını uyarır; oksitosinin etkisi uterusta daha belirgindir ve doğumun başlatılması için kullanılabilir.
Vazopressinin ayrıca böbreklerde suyun geri emilmesini artırıcı rolü vardır.
Bradikinin, hormon benzeri etkileri olan bir peptitdir; inflamatuvar reaksiyonları inhibe eder.

Bir Cevap Yazın