Bağ Doku Biyokimyası

Dosyayı isterseniz görüntüleyebilir isterseniz indirebilirsiniz.


GoogleDocs üzerinden indirmek için : İndir–Açılan sayfadan indirebilirsiniz–

Önizleme ;

 

BAĞ DOKUSU BİYOKİMYASI
Yaşamın temel taşı olan hücrelerin çoğu dokulara yerleşmiş olup bağ dokusu adı verilen karmaşık bir hücre dışı yatak ile çevrelenmiştir.
Hücre dışı yatak veya extrasellüler matrix (EM) bağ dokusunun bağlayıcı ve destekleyici fonksiyonunu gerçekleştirir.
Organizmada bulunan en yaygın doku türü olan bağ dokusu; kıkırdak, tendonlar, ligamanlar, kemik matrixi, böbrek pelvisi, üreterler ve üretrada dağılım göstermektedir.
Deri altına da yayılmış olan bağ dokusu karaciğer ve kas gibi parankim organlarda ise hücrelerarası boşluğu doldurarak dokuların şekillenmelerini sağlar ve organları birbirine bağlayarak sistemlerin organizasyonunu sağlamaktadır.
Doku kayıplarını önler, yara iyileşmesinde fonksiyon görür.
Extrasellüler matrix temelde substantia fundamentalis denen temel madde içinde yüzen çözünmez protein liflerinden oluşmuştur.
1.Hücreler
2.Hücrelerarası madde (Extrasellüler Matrix)
  1. Temel madde (Substantia fundamentalis)
        1.Yapıştırıcı (Adhesif) glikoproteinler
        2.Proteoglikanlar
        3.Serumda bulunan maddeler (glukoz, albumin, üre…)
  1. Temel madde içinde yüzen protein lifler:
  2. Kollajen
  3. Elastin…
KOLLAJEN
Total vücut proteinlerinin %30’unu, toplam vücut ağırlığının ise %6’sını oluşturan kollajen insan vücudunda en yaygın olarak bulunan proteindir.
Kıkırdağın % 50’si,
korneanın % 68’i,
derinin %72’si kollajendir.
Tüm vücut kollajenleri arasında nicel olarak toplam kollajen miktarının %70’ini tip I,II ve III kollajenler oluşturur.
Kollajenlerin EM’deki yapı, organizasyon ve işlevleri önem taşımaktadır.
Kollajen, doku ve organları şekillendirir, yapısal güç sağlar.
Genetik olarak tanımlanmış toplam 19 adet kollajen tipinin farklı özellikleri bulunmaktadır ve sürekli olarak yeni tipleri eklenmektedir.
Bütün kollajen tiplerinde üçlü bir sarmal yapı vardır. Bazı kollajenlerde molekülün tümü üçlü sarmal iken diğerlerinde üçlü sarmal çatının sadece bir bölümünü yapabilir.
Yaklaşık 1000 aminoasit içeren erişkin tip I kollajen ilk tipe aittir. Üç adet alfa zinciri ve bir miktar karbonhidrat içerir.
Üç polipeptid zinciri birbiri içine bükülerek süperhelix yapı oluştururlar.
Kollajenin çarpıcı bir özelliği alfa zincirinin üçlü sarmal kısmının her üçüncü konuşunda bir glisin aminoasiti bulunmasıdır.
Bu olay, glisinin üçlü sarmalının merkez özünde bulunan dar alana sığabilecek kadar küçük tek aminoasit olmasından ötürüdür.
(Gly-X-Y)n ile gösterilen yinelenen bu çatı üçlü sarmal için mutlaka gereklidir.
X ve Y herhangi bir aminoasit olabilirken 100 kadar X prolin, 100 kadar Y de hidroksiprolindir.
Prolin ve hidroksiprolin kollajen molekülüne katılık sağlar.
Hidroksiprolin, peptide bağlı prolin kalıtlarının, kofaktörleri askorbik asit (vitamin C) ve α-ketoglutarat olan prolil hidroksilaz enzimiyle katalizlenmesi sonucu hidroksillenmeye uğramasıyla oluşur.
Y konumundaki lizinler de benzer kofaktörlere sahip bir enzim olan lizil hidroksilaz etkisiyle hidroksilizine çeviriardı dönüşüme uğratılır.
Bu hidroksilizinlerden bazıları bir 0-glikozid bağı üzerinden galaktoz veya galaktozil-glukoz eklenmesiyle daha ileri değişikliklere uğratılabilir.Bu glikolizasyon noktası kollajen için özgündür.
           Prolil hidroksilaz
  Prolin → →→→→  Hidroksiprolin
       α- ketoglutarat + O2 gerekli
 Enzimin aktivasyonu için C vitamini ve Fe+2 gerekli.
          Lizil hidroksilaz
 Lizin  → →→→→  Hidroksilizin
  1. kalıntısı+ O2+ α- ketoglutarat → →→→→ OH-aa kalıntısı+ CO2+ süksinat
Aminoasit İçeriği
Glisin %33
Prolin %10
Hidroksiprolin %10
Hidroksilizin %1
Her üç aminoasitten biri glisin, her beş aminoasitten biri prolin veya hidroksiprolindir.
Kollajen çubukları üçlü sarmal birimlerin hem kendi içi hem de aralarında kovalan çapraz bağların oluşmasıyla daha ileri düzeyde kararlı hale gelir.
Bu çapraz bağlar, lizin ve hidroksilizin kalıtlarının ε-amino gruplarını oksidatif olarak deamine eden, bakıra bağımlı bir enzim olan lizil oksidaz  etkisiyle oluşur.
Tepki verir aldehitler üretilir, bu aldehitler diğer lizin veya hidroksilizinlerden türemiş aldehitlerle aldol kondensasyon ürünleri yapar veya oksitlenmemiş lizin veya hidroksilizinlerin ε-amino grubuyla schiff baz oluşturur.
Bu tepkimeler daha ileri kimyasal yeniden düzenlenmelerden sonra çubukların gerilme gücü yönünden önem taşıyan kararlı kovalan çapraz bağlar yaparlar.
Birçok tip kollajen dokularda çubuk oluşturmaz. Bunlar Gly-X-Y yinelenme dizgilerinden yoksun protein parçaları ile kesintilere uğratılmış üçlü sarmalla karakterizedir.
Bu kesintili üçlü sarmala sahip kollajenlerin en iyi örneği; tip IV kollajendir.
Bazal membranların önemli bir bileşeni olup burada örgüye benzer bir ağ yapar.
Yeni sentez edilmiş kollajen olgun bir hücre dışı kollajen çubuğunun bir parçası halini almadan önce yoğun bir çeviri ardı değişikliğe uğrar.
Hücre ribozomunda preprokollajen olarak sentezlenir.
Endoplazmik retikuluma geçerken pre kısmını oluşturan polipeptid zinciri kollajeni endoplazmik retikulumun veziküler mesafesine yönelten bir önder, bir işaret dizgisi görevi yapar.   Endoplazmik retikuluma girerken enzimatik olarak uzaklaştırılır.
Prolin ve lizin kalıtlarının hidroksilasyonu, hidroksilizinlerin glikozilasyonu burada gerçekleşir.
Prokollajenin hem amino hem de karboksil ucunda 20-35 kDa’luk polipeptid uzantıları taşımakta olup bunların hiçbiri olgun kollajende bulunmaz.
Her iki uzatma peptidi sistein kalıtları içerir.
Amino ucu propeptidi sadece zincir içi disülfit bağları yaparken, karboksil ucu propeptidi hem zincir içi hem zincir arası disülfit bağları yapar.
Bu disülfit bağlarının oluşması 3 kollajen molekülünün karboksil ucundan itibaren birbirinin etrafına sarılarak üçlü helix oluşturmasına yardımcı olur.
Hücreden golgi aygıtı yoluyla salgılandıktan sonra prokollajen aminoproteinaz ve prokollajen karboksipeptidaz adlı hücre dışı enzimleri sırasıyla amino ve karboksil ucundaki uzatma peptidlerini kopartır.
Propeptidler uzaklaştırıldıktan sonra zincir başına 1000 aminoasit içeren üçlü sarmal kollajen molekülü kollajen çubuklarını yapmak üzere kendi kendine bir araya gelir.
Bunlar daha önce de anlatıldığı gibi lizil oksidazın etkisi ile zinciriçi ve zincirarası çapraz bağların oluşmasıyla daha da kararlı hale getirilir.
Kollajen Yıkımı:
Vücutta bulunan kollajenin büyük kısmının belirli bir yenilenme sürecinin olduğu ve en sağlam liflerin bile yavaş yavaş yeni sentezlenen liflerle değiştirildiği kanıtlanmıştır.
 Tip I,II,III gibi fibriller kollajenlerin üçlü sarmal yapıları proteinazların çoğuna dirençlidir.
Matrix metalloproteinazlar ailesinden geniş EM proteinazları:
interstisiyel kollajenaz,
nötrofil kollajenaz enzimleri; kollajenin amino ucuna yakın (molekülün ¼’lük kısmı )bir yüzeye bağlanarak kollajen yıkımını başlatır.
Kalan kısmı proteazlar (jelatinazlar, stromelizinler, serin proteinazlar, sistein proteinazlar…) yoluyla daha küçük peptid ve aminoasitlere yıkılır.
Klinik Önemi:
Hiperparatiroidizm, Paget hastalığı, malign tümörlerin kemik metastazları, psöriazis, sarkoidoz, deriyi tutan yaygın enflamatuar olaylar artmış kollajen yıkımı ile karakterizedir.
Bu tür hastalıklarda idrarda hidroksiprolin miktarı artmaktadır. İdrarda hidroksiprolin düzeyi, in vivo kollajen yıkımının belirleyicisi olarak klinik laboratuarda kullanılmaktadır.
Kollajen yıkılım göstergesi olarak son yıllarda klinikte kullanılmakta olan parametreler kollajen çapraz bağ bileşikleri piridinyum (Pry) ve dezoksipiridinyum (dPyd) ile kollajen tiplerine göre değişen amino ve karboksi ucu telopeptidleridir. (Tip I kollajen → INTP, ICTP, TipIII kollajen → IIINTP, IIICTP)
Kollajen Metabolizma Bozuklukları:
Kollajeni kodlayan en az otuz civarında gen bulunmaktadır. Oldukça karmaşık olan kollajen biyosentezinde en az 8 enzimle katalizlenen post-translasyonel basamak yer almaktadır.
Kollajen genlerinde veya kollajen biyosentezinde, post-translasyonel modifikasyonlarda işlev gören enzimleri kodlayan genlerdeki mutasyonlarla bazı hastalıklar ortaya çıkmaktadır.
Bu hastalıklara kollajen doku hastalıkları denir ve genellikle kalıtımsal, az oranda beslenme bozukluğuna bağlı olan kollajen yapı- metabolizma bozukluklarıdır.
Ehlers-Danlos Senromu; kollajen biyosentezinde çeşitli defektleri kapsar. Klinik bulguları; deri hiperextansibilitesi, anormal doku frajilitesi ve artmış eklem motilitesi vardır. En az 11 tür kalıtımsal hastalığı kapsar.
Alport Senromu: Böbrek glomerüllerinin bazal membranındaki ana kollajen olan tip IV kollajen çubuklarının çatısını vuran bir grup kalıtımsal hastalıktır. Klinik işareti hematüridir. En sonunda olgular son evreye ulaşmış böbrek hastalığı geliştirebilir.
Epidermolizis bulloza; Deri küçük travmalarla çatlar ve kabarcıklar oluşturur. COL7A1’deki mutasyonlara bağlıdır.
Skorbüt; C vitamini eksikliğidir. Prolil ve lizil hidroksilaz aktivitesinde azalma sonucunda kollajen yapı bozukluğu buna bağlı olarak geç yara iyileşmesi, diş eti kanaması, hemoraji, yetersiz büyüme, artmış kapiller frajilite ile seyreder.
ELASTİN
EM’in lifsel proteinidir.
En az çözünen proteinlerden biridir.
Akciğer, damarlar ve bağlarda esneme ve esnek büzülmeyi sağlar.
Kollajenin biyomekanik tamamlayıcısıdır.
Özel esneklik özellikleriyle uzunluklarının birkaç katına çıkıp tekrar eski haline gelebilmektedir.
Elastinin genetik olarak tek bir tipi vardır ancak elatine ait pre-mRNA çok sayıda izoformun sentezini yönlendirmektedir.
Bileşiminde karbonhidrat  yoktur.
Elastin en az yenilenen proteinlerden biridir. Ancak bir hasar sonrasında yeniden yapılmaktadır.
Elastinin aminoasit bileşimi
%90’ını apolar aminoasitler (glisin, alanin, valin) oluşturur.
Bu nedenle elastin bilinen en apolar proteinlerden biridir.
Glisin %27-31
Prolin %11-15
Su ile hidrojen bağı yapan veya elektrostatik bağ yapabilen hidrofilik aminoasitlerin oranı %8-9’dur.
Kollajende bulunan hidroksilizin elastinde bulunmaz, hidroksiprolin oranı ise düşüktür.
Glisin ve prolin düzeyleri kollajene yakındır.
Elastinin hidroliz ürünleri arasında yer alan ve polifonksiyonel aminoasitlerden olan desmozin, izodesmozin, merodesmozin, lizinilnorlösin proteinin çapraz bağlarının yapısal bileşenini oluşturur.
Desmozin ve İzodesmozin dört lizil kalıntısından, lizinilnorlösin iki lizil kalıntısından oluşur.
Elastin, tropoelastin denen, suda çözünebilen, 70 kDa’luk bir monomer olarak sentezlenir.
Ribozomlarda sentezlenen tropoelastin kollajen kadar olmasa da bir takım post-translasyonel modifikasyonlara uğrar.
Tropoelastinin bir kısmı prolil hidroksilaz enzimiyle hidroksiproline hidroksillenmiştir. Burada moleküler O2 önem taşır.
Desmozin biyosentezinin ilk aşamasında kollajende olduğu gibi lizil oksidaz ile lizin kalıtları aldehitlere oksidatif deamine olur yine bu reaksiyonda moleküler O2 önem taşır.
Lizil oksidaz enzimi yapısında Cu++ taşır ve semikarbazid ile inhibe olur.
Bu aşamadan sonra iki allizin (oksidatif olarak deaminasyona uğramış lizin) kalıntısı aldol, iki allizin kalıntısı ise dehidrolizinonorlösin oluşturmaktadır.
Allizin aldol ile dehidrolizinonorlösinin birleşme yönlerine bağlı olarak desmozin veya izodesmozin elde edilmektedir.
Tropoelastin içeriğindeki lizin aminoasitlerinin desmozin ve izodesmozin gibi polifonksiyonel  aminoasitlere dönüşümü çözünürlüğü önemli ölçüde azaltmaktadır.
Desmozin/ izodesmozine 3 veya 4 adet tropoelastin molekülü bağlanabilmektedir.
Kollajendeki çapraz bağlara benzer şekilde lizinonorlösin çapraz bağları elastinin yapısını şekillendirmektedir.
Elastinde Yapı- Fonksiyon İlişkisi:
     Gerilme-Gevşeme:
Gerilme olayı sırasında elastin yapısındaki hidrofobik etkileşimler yıkılmakta ve polar olmayan aminoasitler su molekülleriyle karşı karşıya  kalmaktadır. Serbest enerji miktarı artmakta ve elastik enerji birikmektedir. Geri dönüş olan gevşeme sırasında ise bu enerji kullanılmakta, serbest iç enerji azalmakta ve hidrofobik etkileşimler yeniden oluşmaktadır. Eski duruma dönüşte kovalent çapraz bağlar yardımcı olmaktadır.
Gerilme ve gevşeme sırasında net enerji alışverişi sıfıra eşittir.
Elastin esnekliğini hidrofob karakteri ve çapraz kovalent bağları ile sağlamaktadır.
Elastin Yıkımı:
Elastaz adı verilen bir grup proteolitik enzim tarafından kolayca hidroliz edilmektedir.
Elastazlar, pankreas, akciğer gibi dokularda, monosit, makrofaj gibi hücrelerde, trombositlerde, düz kas hücrelerinde, fibroblastlarda bulunmaktadır.
İnsan nötrofil elastazının artan sentez ve salgılanması amfizem adı verilen patolojiye neden olmaktadır.
Elastaz inhibitörü olan α1-proteinaz (α1-antitripsin = α1-AT) inhibitörünün kalıtsal nedenlerle az miktarda sentezi elastin yıkımını arttırarak kalıtımsal amfizeme yol açmaktadır.
α1-AT’nin fizyolojik rolü extrasellüler alana salgılanarak alveol duvarındaki elastini ve çeşitli dokulardaki diğer yapısal proteinleri yıkan güçlü bir proteaz olan nötrofil elaztazı inhibe etmektir.
Plazmada bulunan  α1-AT’nin çoğu karaciğer tarafından sentezlenip salgılanır. Geri kalan ise monositler ve elastazın neden olduğu lokal doku hasarının önlenmesinde önemli olan alveolar makrofajlar tarafından sentezlenir.
Eğer nötrofil elastaz aktivitesi en önemli inhibitörü olan α1-AT ile önlenemezse bu proteolitik aktivite alveolar duvarlardaki elastini parçalayabilir. Akciğer dokusu rejenere olamadığı için alveolar duvarın bağ dokusunun bozulması amfizeme yol açar.
α1-AT genindeki birçok farklı mutasyon bu proteinin eksikliğine neden olmaktadır.
Ancak en sık rastlanan tip bir pürin bazı mutasyonudur.
  1. pozisyondaki glutamik asit yerine lizin geçer.
Elastin Defektleriyle İlgili Patolojiler:
Psödoksantoma elastikum: Elastik liflerin hipertrofisi sonucu ortaya çıkar. Elastik liflerde kalsiyum apatit kristali ve glikozaminoglikanların biriktiği gösterilmiştir.
Cutis laxa: Lizil oksidaz enziminin eksikliğine bağlı olarak elastin yapısında çapraz bağlar oluşturan desmozin azalması ile ortaya çıkar.
Menkes Sendromu: Bakır eksikliğine bağlı olarak lizil oksidaz aktivitesi azalmaktadır.
William Sendromu: Bağ dokusu ve merkezi sinir sistemini tutan bir gelişme bozukluğu hastalığıdır.
  Olguların %90’ında elastin geninde kopmalar bulunmuştur.
FİBRİLLİN:
Birçok dokuda bulunan, 10-12 nm’lik çubuklar şeklinde olan mikrofibrillerin bir çatı yapıtaşı olan iri bir glikoproteindir (350kDa).
Fibrillin, fibroblastlar tarafından hücre dışı yatağa salgılanır ve elastin depolanması için bir iskelet sağlamak üzere suda çözünmeyen mikrofibriller içine yerleşir.
Fibrilline ait gende (15. kromozom) mutasyonlarla Marfan Sendromu oluşur.
Bağ dokusunu tutan ve göreceli olarak sık rastlanan kalıtımsal bir hastalıktır.
Otozomal dominant karakterlidir.
Gözleri (ektopia lentis denen lens çıkığına neden olur), iskelet sistemini (uzun boylu, uzun parmaklı-araknodaktili ve eklemlerde hiperextansiyon gösterir), kalp-damar sistemini (çıkan aortun genişlemesine yol açan aortun orta tabakasında zayıflamaya neden olur) tutar.
FİBRONEKTİN:
EM’in temel yapıştırıcı glikoproteinlerinden biri olan fibronektin aynı zamanda plazmada çözünür formda bulunmaktadır.
230 kDa’luk, birbirine karboksil gruplu uçlardan iki adet disülfid köprüsüyle bağlı iki benzer alt birimden oluşmuştur.
Embriyonik hücreler ile tümör hücrelerinin in vitro ve in vivo olarak göçünü ve proliferasyonunu başlatır.
Hücre farklılaşması, hücrenin şekli ve hareketini, hücre iskeletinin organizasyonunu kontrol eder, yara iyileşmesi, homeostaz, metastaz, doku ve organ gelişiminin kontrolünde rol oynar.
Fibrinojen ve kollajenin makrofajlara bağlanması ve fibroblastların fibrin pıhtılarının retraksiyonunun düzenleyicisidir.
Farklı dokularda 20 kadar değişik fibronektin mRNA molekülü saptanmıştır.
Üç tip tekrarlayan dizilim (I,II ve III) içeren fibronektinde en az 7 değişik fonksiyonel bölge bulunmaktadır.
Bu bölgeler heparin, fibrin, kollajen, DNA ve hücre yüzeylerini bağlamaktadır.
Fibroblastların fibronektin reseptörünün aminoasit dizilimi belirlenmiş ve proteinin, integrin sınıfından bir transmembran protein olduğu ortaya konmuştur.
İntegrinler, değişik α ve β tipi polipeptid zincirleri içeren heterodimerlerdir.
Fibronektinde tekrarlayan dizi oluşturan Arg-Gli-Asp (RGD), reseptöre bağlanmaktadır.
Bu transmembran protein reseptöre (integrinlere) bağlanabilen diğer yapıştırıcı glikoproteinlerde de bu RGD üçlü yapısı bulunmaktadır. Bu şekilde hücre içi ile hücre dışı arasında ilişki sağlanmaktadır.
DİĞER YAPIŞTIRICI (ADHESİF) PROTEİNLER:
Yapıştırıcı özellikli matrix proteinleri; fibronektinin yanısıra
bazı kollajen tipleri
laminin,
trombospandin,
tenasin/sitotaktin,
VWF,
vitronektin gibi büyük moleküllerdir.
LAMİNİN
Böbrek glomerül ve diğer bazal laminaların büyük protein yapıtaşıdır.
Bazal laminalar, hücre dışı yatağın epitel ve diğer bazı hücreleri (örn: kas h.) saran özgülleşmiş alanlarıdır.
Laminin (850 kDa), uzun bir haç yapacak şekilde birbirine bağlanmış 3 ayrı uzamış polipeptid zincirinden (A, B1 ve B2) kuruludur.
Hücre yüzeylerindeki tip IV kollajen, heparin ve integrinlere ait bağlanma bölgelerine sahiptir.
Kollajen doğrudan hücre yüzeyi ile etkileşmek yerine laminin ile etkileşir. Bu ise integrinler veya diğer laminin reseptör proteinleri ile etkileşerek laminayı hücreye kancalar.
ENTAKTİN (NİDOJEN)
RGD dizgisi içeren bir glikoproteindir.
Laminin ile bağlanır ve büyük bir hücre bağlanma faktörüdür.
TENASİN (SİTOTAKSİN)
Büyük bir extrasellüler proteindir.
Birçok dokuda mevcuttur.
Fibroblastlar, tümör hücreleri, endotel hücreleri tenasine bağlandıklarından ortama yayılmazlar.
TROMBOSPANDİN
Trombin aktivasyonuyla trombositlerden salınır.
Fibronektin gibi plazma, serum ve EM’in normal bir bileşenidir.
Damar çeperi, böbrek, deri, embriyonik bazal membranda vardır.
Kalsiyuma bağlanır.
Fibronektin, kollajen, fibrinojen, heparin, laminin, histidin içeriği zengin glikoproteinlerle (HRGP) etkileşir.
Fonksiyonu; trombosit agregasyonu, kan pıhtılaşması, düz kas hücre gücünün uyarılması, HRGP ve plazminojen ile etkileşerek fibrinolitik sistemin düzenlenmesidir.
YAPIŞKAN ÖZELLİKLİ KOLLAJENLER:
%25 karbonhidrat içerir. Omurgalılarda en fazla bulunan yapışkan glikoprotein sınıfıdır. Bu özellikleriyle hücrenin şeklini, iskeletini, gen expresyonunu vb. kontrol eder.
Tip I kollajen; en yaygın kollajendir. Her tip bağ dokusunda bulunur. Hücrelerin çoğu ile temas halindedir.
Tip IV kollajen; Diğer kollajenlerin aksine ağ oluşturur. Bazal laminaların temel bileşenidir. Fibronektin denature tip IV kollajene yapışır.
Tip VI kollajen; Mikrofibrillerde sisteince zengindir.
BAĞ DOKUSU PROTEOGLİKANLARI:
EM, daha önce de belirttiğimiz gibi lifler ve liflerin içinde yüzdüğü temel madde veya substantia fundamentalisten oluşmaktadır.
Substantia fundamentalisin temel bileşenleri olan proteoglikanların polisakkarid zincirine glikozaminoglikan (GAG) adı verilmektedir.
Proteoglikanların %95’i karbonhidrat, %5’i proteindir.
En az 7 tane GAG vardır:
hyalüronik asit,
kondroitin sülfat,
keratan sülfat I ve II,
heparin,
heparan sülfat
ve dermatan sülfattır.
Bir GAG dallanmış bir polisakkarit olup yinelenen disakkaritlerden kurulmuştur.
Bunun bir elemanı daima ya D-glukozamin veya D-galaktozamin olan bir aminoşekerdir.
Diğer elemanı ise (keratan sülfat hariç) ya L-gluküronik asit veya 5’-epimeri olan L-idüronik asit şeklinde bir uronik asittir.
Hyalüronik asit hariç tüm GAG’lar O-esterleri veya N-sülfat halinde sülfat grupları içerir.

 

Bir Cevap Yazın