Kas Doku Biyokimyası

Dosyayı isterseniz görüntüleyebilir isterseniz indirebilirsiniz.


GoogleDocs üzerinden indirmek için : İndir–Açılan sayfadan indirebilirsiniz–

Önizleme ;

 

KAS DOKUSU BİYOKİMYASI
KAS DOKUSU BİYOKİMYASI
İnsan vücudunda en bol bulunan tek doku olan kas, vücut kütlesinin %40’ını oluşturur.
Kaslar, vücut yakıtlarının ve adenozin trifosfatın (ATP) temel tüketicisidir.
Kaslarda ATP molekülünün kimyasal enerjisi, kas proteininin konformasyonel enerjisi şeklinde korunmaktadır.
Diyet, yağ dokusu ve karaciğer tarafından sağlanan yağ asitleri ve keton cisimleri kasların temel enerji kaynaklarıdır.
Ancak ani ve kısa süreli aktivitelerde glikojenden glukoz sağlanmaktadır, uzamış egzersizde sürekli biçimde yağ kullanılmaktadır.
Kas, potansiyel (kimyasal) enerjiyi kinetik (mekanik) enerjiye dönüştüren temel biyokimyasal çevireçtir.
Etkin bir kimyasal-mekanik çevireçin bazı gereksinimleri karşılaması zorunludur:
  1. Sabit bir kimyasal enerji desteği;
   ATP ve kreatin fosfat.
  1. Mekanik etkinliği düzenlemenin yolu kas için hız, süre, kasılma gücü gibi…
  2. Bu aygıtın bir çalıştırıcıya bağlı olması zorunlu ; sinir sistemi.
  3. Aygıtı başlangıçtaki haline geri döndürecek bir yolun varlığı zorunludur.
Omurgalılarda bu gereksinimler ve organizmanın özgül istemleri üç tip kas tarafından karşılanır:
İskelet kası,
Kalp kası,
Düz kas.
İskelet kası ve kalp kası mikroskopta çizgili bir görünüm sunar.
Düz kas çizgili değildir.
İskelet kası istemli sinir denetimi altında olmasına karşın hem kalp hem de düz kasların denetimi istemsizdir.
Kasın Yapısı:
Çizgili kas, elektriksel olarak uyarılabilen bir zar olan sarkolemma ile sarılı, çok çekirdekli kas lifi hücrelerinden oluşur.
Kasın tüm boyu uzunluğunca uzanabilen tek bir kas lifi hücresi, sarkoplazma adlı hücre içi sıvıya gömülü, birbirine koşut şekilde yerleşik birçok myofibrilden oluşan bir demet içerir.
Bu sıvıda glikojen, yüksek enerjili ATP  ve fosfokreatin bileşikleri ile glikoliz enzimleri bulunur.
Kasın Yapısı:
A bandının merkez bölgesi (H bantı veya H bölgesi) bandın geri kalanına göre daha açık renklidir.
I bandı koyu renkli ve dar bir Z çizgisi tarafından iki eşit parçaya ayrılır.
Kasın Yapısı:
Myofibril elektron mikroskopla incelendiğinde ardışık koyu ve açık renkli şeritler gözlenir.
Polarize ışıkta birefrijeran olan anizotropik şeritler ile polarize ışığı değiştirmeyen izotropik şeritler nedeniyle bu şeritlere sırasıyla A ve I bantları denir.
Kasın Yapısı:
Sarkomer, iki Z çizgisi arasında kalan bölge olarak tanımlanır, kasın işlevsel birimidir.
Kas Proteinleri:
Myofibriller iki tip uzunlamasına filamandan oluşur.
Bu tiplerden biri olan kalın filaman, A bandına yerleşiktir, esas olarak myozin proteini içerir.
Diğer filaman olan ince filaman I bandında yer alır ve A bantına uzanırsa da bunun H bölgesine girmez.
İnce filaman aktin, tropomyozin ve troponin proteinlerini içerir.
Kalın ve ince filamanlar, kalın filamanlar boyunca dizilmiş çapraz köprülerle etkileşir.
 Myofibrillerin kesitsel analizi aktin ve myozin filamentlerinin sırasıyla Z ve M çizgilerinin her iki yönünde, zıt yönlerde uzandıklarını ve kontraktil olay sırasında üst üste gelip birbiri üzerinde kaydığını göstermektedir.
Z ve M çizgileri, aktin ve myozin filamentlerinin bağlanması için temel tabakalar olarak işlev görür.
Kas Proteinleri:
Kasın iki ana proteini:
  aktin ve myozindir.
Aktin
Monomerik G-aktin (43 kDa; G, globüler) ağırlık olarak kas proteininin %25’ini yapar.
Fizyolojik iyonik güç ve Mg+2 varlığında G-aktin, F-aktin adlı suda çözünmeyen çift sarmallı bir filaman vermek üzere kovalan olmayan şekilde polimerize olur.
Myozin
Myozin, kas proteininin ağırlık olarak % 55’ini yapar ve kalın filamanları oluşturur.
Molekül kütlesi yaklaşık 460 kDa’dur.
Myozin birbirine dolanmış iki sarmaldan oluşan fibröz bir kuyruğa sahiptir. Her sarmal, sarmalın bir ucuna bağlı globüler bir baş kısmına sahiptir.
Myozin
Yaklaşık 200 kDa molekül kütleli bir çift ağır (H) zincir ile her biri yaklaşık 20 kDa molekül kütleli iki hafif (L) zincirden kuruludur.
L zincirler birbirinden farklı olup bir tanesine esansiyel hafif zincir, diğerine düzenleyici hafif zincir denir.
İskelet kası myozini aktomyozin (aktin-myozin) yapmak üzere aktin bağlar ve intrinsik ATPaz etkinliği bu karmada belirgin şekilde artar.
Myozin
Myozin tripsinle sindirildiğinde iki myozin parçası (meromyozin) oluşur.
Hafif meromyozin (LMM) kümelenmiş, suda çözünmeyen, myozinin kuyruğundan gelen α-sarmal lifleri içerir.
LMM, ATPaz etkinliğine sahip değildir ve F-aktine bağlanmaz.
Myozin
Ağır meromyozin (HMM; 340 kDa) suda çözünen bir protein olup hem fibröz hem globüler bir bölüme sahiptir.
Ağır meromyozin ATPaz etkinliğine sahiptir ve  F-aktine bağlanır.
Myozin
HMM’nin papain ile sindirilmesi S-1 ve S-2 gibi iki alt parça üretir.
S-2 parçası fibröz karakterde olup ATPaz etkinliği taşımaz ve F-aktine bağlanmaz.
S-1 (115 kDa) ATPaz etkinliği gösterir, L zincirine bağlanır ve ATP yokluğunda aktine bağlanarak buna ‘ok ucu görünüm’ verir.
HMM S1’in ATPaz etkinliği F-aktin ile karma yapıldığında 100-200 kat artar.
F-aktin, myozin ATPaz’ın ürünleri olan ADP ve Pi’yi salma hızını büyük ölçüde arttırır.
Kas Kasılması:
Kas Kasılması esas olarak S-1 myozin başının F-aktin filamanlarına döngüsel olarak bağlanıp çözülmesinden oluşur.
Bu olay çapraz köprülerin kurulma ve kırılması olarak da adlandırılabilir.
Enerji, ATP’den sağlanır ve ADP + Pi’ye hidroliz olur.
Kas kasılması:
  1.Kas kasılmasının gevşeme evresinde myozinin S-1 başı, ATP’yi ADP+Pi’ye hidroliz eder ancak bu ürünler bağlı kalmayı sürdürür.
  ADP-Pi-myozin karması; yüksek enerjili konformasyon.
Kas kasılması
  2.Kas kasılması uyarıldığında (Ca+2, troponin, tropomyozin ve aktini içeren ve aşağıda anlatılan olaylar yoluyla) aktin artık ulaşılabilir bir hal alır ve myozinin S-1 başı bunu bulur, bağlanır ve aktinmyozin-ADP-Pi olarak gösterilen karma oluşur.
Kas kasılması
      3.Bu karmanın oluşması Pi salınmasını teşvik eder ve bu da güç darbesini başlatır.
      Bu olayı ADP salınması izler ve myozinin başında kuyruğuna göre büyük bir konformasyon değişikliği olmasına eşleniktir.
Bu ise aktini sarkomer merkezine doğru 10nm kadar çeker. İşte bu güç darbesidir.
Myozinin şimdi düşük enerji durumunda olduğundan bahsedilir ve aktin-myozin olarak gösterilir.
Kas kasılması
     4.Bir aktinmyozin-ATP karması yapmak üzere bir diğer ATP molekülü S-1 başına bağlanır.
Kas kasılması
     5.Myozin-ATP’nin aktine olan affinitesi düşüktür ve bu nedenle aktin salınır.
  Bu son basamak kas gevşemesinin kilit bileşenidir ve ATP’nin aktin-myozin karmasına bağlanmasına bağımlıdır.
  Daha sonra ATP’nin hidrolizi ile yüksek enerjili konformasyon yeniden oluşur ve yeni bir döngü başlar.
Şu halde ATP’nin hidrolizi döngüyü çevirmek için kullanılmakta olup gerçek güç darbesi Pi ve ardından ADP’nin salınmasıyla S-1 başında görülen konformasyon değişikliğidir.
Hücre içi ATP düzeyi düşecek olursa elde  S-1 başına bağlanacak ATP kalmaz, aktin ayrışmaz ve gevşeme görülmez.
Ölüm-bedenin katılaşması-rigor motris
TroponinTropomyozin:
İnce filamanlarda bulunan troponin ve tropomyozin karması çizgili kasta kilit işlevlere sahiptir.
Çizgili kasta miktar yönünden ele alındığında küçük olan ancak işlevleri açısından önem taşıyan iki proteindir.
Tropomyozin
Tropomyozin, α ve β iki zincirden oluşmuş fibröz bir molekül olup, F-aktine, bunun filamanları arasındaki olukta bağlanmıştır.
 Tropomyozin bütün kas ve kas benzeri çatılarda bulunur.
Troponin Karması
Troponin karması çizgili kas için özgün olup üç polipeptidden oluşur.
 Troponin T (TpT), tropomyozin ve diğer iki troponin bileşenine bağlanır.
Troponin I (TpI) F-aktin-myozin etkileşimini inhibe eder ve troponinin diğer bileşenlerine bağlanır.
Troponin karması
Troponin C (TpC) doğada yaygın olarak bulunan önemli bir Ca+2 bağlayıcı protein olan kalmodüline çatı ve işlev yönünden benzeyen kalsiyum bağlayıcı bir polipeptiddir.
Her TpC veya kalmodülin molekülüne 4 molekül Ca+2 iyonu bağlanır ve her iki molekül 17 kDa’luk bir molekül kütlesine sahiptir.
 Ca+2 kas kasılmasının düzenlenmesinde kilit bir rol oynar.
Kas kasılmasının düzenlenmesinde aktine dayalı,
myozine dayalı olarak iki genel mekanizma vardır.
Aktine dayalı düzenleme her ikisi de çizgili kas olan omurgalı iskelet ve kalp kaslarında görülür.
Kas kasılma döngüsündeki potansiyel olarak, sınırlayıcı tek etmen ATP olabilir.
İskelet kas sistemi dinlenme sırasında inhibe edilir; kasılmayı etkinleştirmek için bu inhibisyon ortadan kaldırılır.
Çizgili kasın inhibitörü, ince filamanda tropomyozin ve F-aktine bağlı olan troponin sistemidir.
Tropomyozin, F-aktine ait oluk boyunca yerleşmiştir ve troponinin üç bileşeni (TpT, TpI ve TpC) F-aktin-tropomyozin karmasına bağlıdır.
Ca+2’un Rolü:
Dinlenme halindeki kas sarkoplazmasında Ca+2’un derişimi 10 üzeri, -7/-8 mol/L’dir.
Gevşemeyi başlatan ve Ca+2 ATPaz adı verilen etkin bir taşıma sisteminin etkisiyle Ca+2’un sarkoplazmik retikuluma pompalanmasıyla dinlenme hali elde edilir.
Ca+2’un Rolü:
Sarkoplazmik retikulum ince zarsı keselerden yapılmış bir ağdır.
Sarkoplazmik retikulum içinde  Ca+2, kalsekestrin adlı özgül bir Ca+2 bağlayıcı proteine bağlıdır.
Sarkomer, sarkoplazmik retikuluma sıkıca eşlik eden yatay (T) kanallardan oluşan uyarılabilir bir zarla (T boru sistemi) kuşatılmıştır.
Ca+2’un Rolü:
Sarkolemma bir sinir uyarısı ile uyarıldığında işaret T boru sistemine iletilir ve civardaki sarkoplazmik retikulumda bulunan bir Ca+2 salıcı kanal açılır, stoplazmaya sarkoplazmik retikulumdan Ca+2 salınır.
Sarkoplazmadaki Ca+2 derişimi hızla 10 üzeri -5 mol/L’ye yükselir.
İnce filamandaki TpC üzerindeki Ca+2 bağlayıcı noktalar hızla Ca+2 tarafından işgal edilir.
 TpC.4Ca+2, TpI ve TpT ile etkileşerek bunların tropomyozinle olan etkileşimini değiştirir.
Buna uygun olarak , tropomyozin, F-aktinin konformasyonunu değiştirir ve böylece myozin başı-ADP-Pi kasılma döngüsünü başlatmak için F-aktinle etkileşebilir.
Ca Salıcı Kanal:
Ca+2 salıcı kanal; riyanodin almacı (RYR) olarak da bilinir.
 Bu kanal 565kDa’luk 4 altbirimden kurulu bir homotetramerdir.
Karboksil ucunda transmembran dizgiler taşır ve bunlar büyük olasılıkla Ca+2 kanalını yapar.
Proteinin geri kalan kısmı sarkoplazmik retikulum ile yatay tübüler zar arasındaki açıklıkta bir köprü oluşturmak üzere sitozol içine taşar. Kanal ligandla kapanmıştır. İn vitro koşullarda Ca+2 ve ATP sinerjik çalışır.
Kanal yatay boru sisteminin dihidropiridin almacına (yavaş Ca+2 kanalları) çok yakın yerleşmiş olup bu iki protein birbirine kenetli olabilir.
Gevşeme;
  1. Ca+2- ATPaz tarafından sarkoplazmik retikulumda yeniden sekestre edilmesi nedeniyle sarkoplazmik Ca+2’un 10 üzeri -7 mol/L’nin altına düşmesi ,
  2. TpC.4Ca+2 kompleksi Ca+2’unu kaybettiğinde,
3.Troponin tropomyozinle etkileşmesi yoluyla daha fazla myozin başı F-aktin etkileşmesini inhibe ettiğinde ve
  1. ATP varlığında myozinin başı F-aktinden ayrıldığında görülür.
Yani  Ca+2 kasta TpC, TpI , TpT, tropomyozin ve F-aktinin aracılık ettiği allosterik bir mekanizma ile kas kasılmasını denetler.
Sarkoplazma ATP derişiminde bir düşme (örn: kasılma-gevşeme döngüsü sırasında aşırı tüketim veya iskemide görülebildiği şekilde üretimde bir azalma olması nedeniyle) iki büyük etkiye sahiptir:
  1. Sarkoplazmik retikulumda Ca+2-ATPaz (Ca+2 pompası) sarkoplazmada Ca+2’u düşük düzeyde tutmaya son verir; böylece myozin başlarının F-aktinle etkileşmesi teşvik olur.
  2. Myozin başlarının F-aktin’den ATP’ye bağımlı ayrılması görülmez ve katılaşma-kontrüktür oluşur. Ölümden sonra görülen rigor mortis bu olayların yaygınlaşmasıdır.
Kas kasılması myozin başlarının F-aktine bağlanması ve çözülmesi arasındaki çok ince dinamik bir denge olup sinir sistemi yoluyla ince bir düzenlenmeye tabidir.
Malign Hipertermi:
Kalıtımsal olarak yatkın bazı olgular bazı anestetikler (örn: halotan) veya depolarizan iskelet kas gevşeticileri (örn: süksinilkolin) ile karşılaştığında malign hipertermi denen çok şiddetli bir tepki geliştirirler.
Bu tepki esas olarak iskelet kaslarında katılık, hipermetabolizma ve yüksek ateşten oluşur.
Olayın gelişmesinde temel etmen iskelet kasında sitozolik Ca+2 derişiminin yüksek olmasıdır.
Ca+2 salıcı kanalı kodlayan gendeki mutasyonlar ile oluşmaktadır.
Malign Hipertermi
Malign hipertermi derhal tanınıp tedavi edilmeyecek olursa ventriküler fibrilasyon ile akut ölüm olur.
Yapılacak uygun tedavi anestetik verilmesinin durdurulması ve damar içi yoldan dantrolen adlı ilacın uygulanmasıdır.
Dantrolen,  Ca+2’un sarkoplazmik retikulumdan stoplazma içine salınmasını inhibe eden ve dolayısıyla malign hipertermide görülen sitozolik Ca+2 artışını önleyen bir iskelet kas gevşeticisidir.
Kasın Aksesuar Proteinleri:
Bir grup aksesuar protein kasın çatı ve işlevinde çeşitli roller oynar.
Bunlar;  titin
   nebulin
   alfa-aktinin
   desmin
   distrofin
Titin:
Üçüncü bir filaman sistemi yapar. Büyük olasılıkla kasılıp geri bırakılan kasın tekrar eski halini almasını sağlar.
Z çizgisinden M çizgisine uzanır.
Molekülün bir bölümü A bandının (aktin ve myozinin üst üste çakıştığı yerde), bir bölümü de I bandının (esas olarak aktin) üstünü kaplar.
 Titin bilinen en iri proteindir (2993 kDa).
Titin
Titin, diğer aksesuar A bandı proteinlerinin yerleştirilmesi için bir kalıp gibi davranarak kasın bir araya getirilmesi olayına katılır.
Titin, dinlenme gerginliğinin düzenlenmesine de katılır.
PEVK (Pro, Glu, Val, Lys) içeren merkezi bir bölge yinelenir ve bu bölge gevşemenin sağlanmasında rol oynar.
Nebulin
Büyük olasılıkla ince filamanların boyunu denetlemek üzere Z çizgisinden başlayıp aktin filamanı boyunca uzanan bir diğer dev proteindir.
Büyük ölçüde aktin bağlayıcı domenleri oluşturan 35 aminoasitlik yinelenme birimlerinden oluşur.
α-aktinin
Aktini Z çizgisine (Z diskleri) kancalayarak kasta önemli bir rol oynar.
Desmin
Bir ara filamandır. Myofibrilleri yanyana bağlar ve bunların hücre yüzeyine bağlanmalarına katılır.
Distrofin
Plazmalemmaya (plazma membranı) bağlanmaya katılan proteindir.
Bu proteine ait gende görülen mutasyonlar Duchenne kas distrofisinin temel nedenidir.
Duchenne kas distrofisi
İlk kez 1868′ de Duchenne tarafından tanımlanmıştır. En sık görülen PMD’ dir. Yine çocukluk çağının en sık görülen nöromüsküler hastalığıdır. X’ e bağlı resesif geçer ve yalnızca erkek çocuklar hasta olur. Kızlar taşıyıcıdır. Duchenne musküler distrofinin insidansı 100 000′ de 20’dir.
Semptomlar 5 yaşından önce başlar. Sıklıkla çocuk yürümeye başladığında hastalık aile tarafından fark edilir. Paytak yürür, yattığı yerden kalkmakta zorlanır, merdiven çıkmakta zorlanır, sık düşer. Kuvvetsizlik özellikle alt ekstremite proksimal kasları ve kuşak kaslarında belirgindir. Üst ekstremite proksimal kaslarını da erken dönemde tutabilir. Baldır kaslarında yalancı hipertrofi olur ve yağ ve bağ dokusu artışına bağlıdır.
Gower arazı sırtüstü yatan çocuğun ancak yüzüstü dönerek, tırmanır gibi önce elleri ile gövdesini kaldırması, sonra elleri ile bacaklarına destek olarak ayağa kalkmasıdır ve bu hastalarda belirgin bir şekilde görülür. Hastalık hızla ilerler ve 10 yaşına doğru hastayı önce tekerlekli sandalye sonra yatağa bağımlı hale getirir. İleri dönemde kontraktürler ve deformiteler ortaya çıkar. Kalp kasları tutulumu ve buna bağlı komplikasyonlarla sık karşılaşılır. Duchenne musküler distrofili çocukların zeka düzeyinde yaşıtlarına göre ılımlı gerileme vardır.
Serum enzimleri bilhassa kreatinin kinaz (CK) hastalığın başlangıcında daha fazla olmak üzere, belirgin derecede yükselir. EKG ve ekokardiyografik değişiklikler saptanabilir. EMG’ de myojenik ünit değişiklikleri vardır. Kas biyopsisinde kas lif çaplarında değişiklik ve nekroz, bağ ve yağ dokusu artışı belirlenir.
Duchenne musküler distrofide X kromozomu kısa kolundaki genetik bozukluğa bağlı kas membran proteini olan distrofin hiç yapılamamaktadır.
Hastalığın tedavisinde steroidler denenmektedir, fakat bu ilaçlarla kısa süreli geçici bir düzelme olmakta ve belirgin yan etkiler ortaya çıkmaktadır.
Gowers Belirtisi
Kalp Kasıİskelet Kası
Kalpte kas kasılmasının genel tablosu iskelet kasındakine benzer.
Kalp kası tıpkı iskelet kası gibi çizgilidir.
Aktin-myozin-tropomyozin-troponin sistemini kullanır.
İskelet kasından farklı olarak kalp kası intrinsik ritm üretir. Her myozit sinsisyal yapısından ötürü bir diğeri ile iletişim içindedir.
Kalp kasında T boru sistemi daha gelişmiştir. Sarkoplazmik retikulum daha az yaygındır.
Sonuç olarak kasılma için hücre içi Ca+2 desteği daha azdır.
Kalp Kası
Dolayısıyla kalp kası kasılma için hücre dışı Ca+2’a ihtiyaç duyar.
Döngüsel AMP (cAMP) iskelet kasına göre kalpte çok daha baskın bir rol oynar.
cAMP, protein kinazları etkinleştirme yoluyla hücre içi Ca+2 düzeylerini veya Ca+2’a verilen yanıtları etkileyerek sarkolemma ve sarkoplazmik retikulumda ve keza troponin-tropomyozin düzenleyici karmada bulunan çeşitli taşıma proteinlerini fosforile eder.
TpI’nın fosforilasyonu ve katekolaminlerle kamçılanmış kalp kası kasılmasındaki artış arasında kaba bir uyum vardır.
Düz Kas:
Bütün kaslar aktin, myozin ve tropomyozin taşımasına karşın sadece omurgalı çizgili kasları troponin sistemi içerir.
Düz kaslarda troponin sistemi bulunmaz.
Düz kas myozin moleküllerinin hafif zincirleri çizgili kas myozinininkinden farklıdır.
Ancak tıpkı iskelet kası gibi düz kas kasılması Ca+2 tarafından düzenlenir.
Düz Kas
Düz kas myozini tropomyozin gibi diğer kas proteinlerinin yokluğunda F-aktine bağlandığında saptanabilir bir ATPaz etkinliği bulunmaz.
Düz kas myozini, myozin başının F-aktine bağlanmasını önleyen bir hafif zincir (p-hafif zincir) içerir.
Bu p-hafif zincir fosforile edilmeden F-aktinin myozin-ATPazı etkinleştirmesi mümkün değildir.
P-hafif zincirin fosforilasyonu düz kasın bağlanma-ayrılma  kasılma döngüsünü başlatır.
Düz Kas
Düz kas sarkoplazması Ca+2’a bağımlı bir myozin hafif zincir kinazı içerir.
Myozin hafif zincir kinazı kalmodülin. 4Ca+2 ile etkinleştirilir ve p-hafif zincirini fosforile eder.
Bu da daha sonra myozin-F-aktin etkileşimini inhibe etmeyi durdurur.
Düz Kas Gevşemesi:
Sarkoplazmik Ca+2, 10-7 mol/l’nin altına indiğinde  Ca+2 kalmodülinden, buda daha sonra myozin hafif zincir kinazından ayrışıp kinazı etkinsizleştirir.
P-hafif zincirine herhangi bir yeni fosfat bağlanmaz ve sürekli etkin ve kalsiyumdan bağımsız olan hafif zincir protein fosfataz varolan fosfatları p-hafif zincirden uzaklaştırır.
Defosforile olmuş myozin p-hafif zinciri daha sonra myozin başlarının f-aktine bağlanmasını ve ATPaz etkinliğini inhibe eder.
Myozinin başı ATP varlığında F-aktinden ayrılırsa da defosforile p-hafif zincir varlığı nedeniyle tekrar bağlanamaz; dolayısıyla gevşeme görülür.
Düz Kas
Düz kas kasılmasının düzenlenmesinde Ca+2’a bağlı bir rol oynuyora benzeyen bir diğer protein kaldesmondur (87 kDa).
Bu protein düz kas için özgündür.
Düşük Ca+2 düzeylerinde tropomyozin ve aktine bağlanır. Bu ise aktinin myozinle etkileşmesini önler ve kası gevşek tutar.
Düz Kas
Yüksek Ca+2 düzeylerinde Ca+2 –kalmodülin kaldesmon bağlar, bunu aktinden serbestleştirir.
Kaldesmon düz kasta kasılma aygıtının çatısını örgütlemeye de katılır.

Bir Cevap Yazın