Proteinler

Dosyayı isterseniz görüntüleyebilir isterseniz indirebilirsiniz.


GoogleDocs üzerinden indirmek için : İndir –Açılan sayfadan indirebilirsiniz–

Önizleme ;

 

PROTEİNLER
Proteinler, amino asitlerin belirli türde, belirli sayıda ve belirli diziliş sırasında karakteristik düz zincirde birbirlerine kovalent bağlanmasıyla oluşmuş polipeptitlerdir.
 Proteinler, amino asitlerin         polimerleridirler.
Yaşamsal bütün işlevler proteinlere bağlıdır.
Enzimler ve polipeptit hormonlar, metabolizmanın düzenlenmesinde önemlidirler.
Kastaki kontraktil proteinler hareketi sağlarlar.
Kemikte kollajen, kalsiyum fosfat kristallerinin depolanmasını sağlar.
Kanda albümin ve hemoglobin taşıma görevi alırken; immünoglobülinler bakteri ve virüslerin yıkılmasında görev alırlar.
Protein Yapısındaki Bağlar
Proteinlerin yapılarında kovalent bağlar ve kovalent olmayan bağlar vardır.
Proteinlerin yapılarındaki kovalent bağlar, peptit bağları ve disülfid bağlarıdır.
Kovalent olmayan bağlar ise hidrojen bağları, iyon bağları ve hidrofob bağlar (apolar bağlar)’dır.
Protein Yapısındaki Bağlar
Kovalent olmayan stabilize edici güçler, bir proteinin en düşük serbest enerji ile en stabil yapı oluşturulmasına katkıda bulunurlar.
1) Peptit bağları
Bir amino asidin a-karboksil karbonu ile bir başka amino asidin a-amino azotu arasında oluşan C¾N bağlarıdır:
Peptit bağları
Peptit bağının uzunluğunun C=N çift bağının uzunluğundan büyük C-N tek bağının uzunluğundan küçük olması nedeniyle peptit bağının kısmen çift bağ olduğu kabul edilir.
Bunun da nedeni, peptit bağlarında rezonans veya mezomeri denen durum olmasıdır:
Peptit bağları
Peptid bağının kimyasal yapısı iki elektronik izomer ile gösterilir.
Bir molekülün böyle birden fazla elektronik yapı şekline rezonans hibrit= rezonans melez denir.
Peptit bağları
Gerçek peptid bağları bu iki elektronik izomer yapıları arasında stabilleşmiş bir rezonans melez şeklindedir.
Karbonil C’unun N ile yaptığı C-N bağının uzunluğu çift bağ ile tek bağ arasındadır.
Bu nedenle %50 çift bağ özelliği taşır.
Peptit bağları
Yani C-N bağı tek bağ ile yazılırsa da gerçekte kısmen çift bağ karakteristiğindedir.
Bu kısmi çift bağ özelliğinin bir sonucu olarak da fizyolojik sıcaklıklarda C-N bağı etrafında serbest dönüş kısıtlanır.
Bu yüzden peptid bağları katıdır.
Peptit bağları
Peptid bağında çift bağ karakterindeki C=N’a bağlı diğer dört atom (Cα1,Cα2,O ve H) aynı düzlemdedirler.
Sonuçta katı peptid biriminin her iki yanındaki bu bağlar (αC ile karbonil C’u ve αC ile peptid N atomu arasındaki bağlar) arasında büyük çapta serbest dönüş vardır.
Peptit bağları
C-N atomlarının H ve O atomları aynı düzlemde fakat ters yöndedir.
Bu peptid bağının trans şeklidir.
Yan zincirlerin boşlukta istenmeyen etkileşim olasılığı daha düşük olduğundan, bu şekil en stabil şeklidir.
Cis şeklinde ise bitişik aa kalıntılarının yan zincirleri aynı tarafta olduğundan birbirine daha yakındır.
Peptit bağları
Bu yakınlık yan zincirler arasında uzayda itici etkileşimlere yol açar.
Bu nedenle proteinlerin çoğunda baskın olan şekil trans şeklidir.
Fizyolojik pH’da peptid bağı polar, fakat yüksüzdür.
2) Disülfid bağları
İki sistein kalıntısı arasında, sülfhidril (tiyol, ¾SH) gruplarının H kaybetmeleri sonucu oluşan S¾S bağlarıdır.
Disülfid bağları
Disülfid bağlarının bir protein molekülünün şeklinin oluşmasında ve korunmasında önemli etkisi vardır.
Disülfid bağları, bir polipeptit zinciri içi veya  çeşitli polipeptit zincirleri arasında bağlanma sağlayabilir.
3) Hidrojen bağları
Polipeptit zinciri oluşturan peptit bağlarındaki rezonans veya mezomeri durumundan dolayı, oksijenlerin bilinen keto gruplarından daha negatif, azotların ise pozitif özellik taşımasının sonucu olarak,
Hidrojen bağları
Bir polipeptit zincirdeki bir peptit düzleminde bulunan oksijen atomu ile bir başka peptit bağı veya düzlemindeki azot atomu arasında, aradaki uzaklık yaklaşık 2,7 Ao olduğunda, hidrojen köprüsü şeklinde (C=O×××H×××N) oluşan bağlardır.
Hidrojen bağları
H bağları çok kuvvetli bağlar olmamakla beraber, protein molekülündeki toplam sayıları çok fazla olduğundan büyük önem taşırlar.
4) İyon bağları
Polipeptit zincirlerindeki asidik ve bazik amino asit kalıntılarının fonksiyonel gruplarının  fizyolojik pH’da tamamen/kısmen iyonlaşmış halde bulunmalarının sonucu olarak,
elektronegatif ve elektropozitif gruplar arasında gelişen elektrostatik çekim kuvveti ile (COO××××××H3N+) oluşan bağlardır.
5) Apolar bağlar (hidrofob bağlar)
Polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının metil grubu, alifatik grup, siklik grup gibi apolar kısımlarının birbirlerine yeter derecede yakın olmaları halinde su molekülleri tarafından itilir, birbirleri tarafından çekilirler.
Apolar bağlar (hidrofob bağlar)
Böylece apolar gruplar daha çok iç tarafta, polar gruplar ise dış tarafta toplanarak globüler proteinin sağlamlaşmasına katkıda bulunurlar.
Van der WaalsLondon çekme kuvveti diye bilinen zayıf çekme kuvveti ile (CH3×××××CH3) oluşan bağlardır.
Apolar bağlar (hidrofob bağlar)
Hidrofobik etkileşimler gerçek bağ değildirler; elektron paylaşımı yoktur.
Hidrofobik etkileşimler, proteinlerin iç kısımlarının kararlı olarak devamlılığının sağlanmasında rol oynar.
Van der Walls etkileşimleri
Çekici ve itici güçler olmak üzere iki tiptir:
Çekici güçler komşu atomların elektron yük dansitelerindeki düzensiz değişimden aniden doğan iki kuvvet arasında kısa mesafedeki çekimdir.
Çok zayıf bağlardır.
Çok yakın duran ve kovalent bağlarla bağlanmamış atomlar / moleküllerin birbirine çok yaklaşmasıyla oluşan itme gücüdür.
Proteinlerin Yapısı
Tek bir polipeptid zinciri olan proteinlerin genellikle dört yapısal şekli vardır:
Primer, sekonder, tersiyer, kuarterner
Primer yapı kovalent bağlarla,
Sekonder, tersiyer ve kuarterner yapılar başlıca kovalent olmayan bağlarla korunmaktadır.
Protein Moleküllerinin Yapısı ve Konformasyonu
Bir proteinin primer (birinci) yapısı
Bir proteinin primer (birinci) yapısı, bir protein için karakteristik ve genetik olarak tespit edilmiş olan amino asit dizilişidir.
Belirli türde, belirli sayıda, belirli diziliş sırasında amino asitlerin birbirlerine peptit bağlarıyla bağlanarak oluşturdukları bir polipeptit zinciri biçimindeki yapısıdır.
Bir polipeptitteki amino asit üniteleri, sıklıkla amino asit kalıntıları olarak isimlendirilirler.
Bir proteinin primer yapısının oluşmasını ve sürdürülmesini sağlayan, peptit bağlarıdır.
Bir proteinin sekonder (ikinci) yapısı
Bir proteinin sekonder (ikinci) yapısı, yarı sertleşmiş polipeptit zincirlerinin bükülmeler ve katlanmalarla oluşturdukları özgün kangallar biçimindeki yapısıdır.
Bir proteinin sekonder yapısının oluşmasını ve sürdürülmesini sağlayan, primer yapı ile meydana gelen polipeptit omurgasının özelliği ve yan bağlardan özellikle hidrojen bağlarıdır.
Bir proteinin primer yapısı yani polipeptit zinciri omurgası oluşur oluşmaz, özgün diziliş sırasındaki amino asit kalıntılarının R- yan gruplarından uzanan özel kimyasal gruplar, özgün katlanmaları yönetirler.
Proteinler için,
gelişigüzel kangallanım,
a-heliks yapısı
b-konformasyonu veya kırmalı tabaka yapısı
b– dönüş olmak üzere 4 farklı sekonder yapı tanımlanır.
Gelişigüzel Kangallanım
Proteinlerin gelişigüzel kangallanım tipi sekonder yapısında,
polipeptit zincirin R- kalıntıları, a-karbonlar etrafında dönüşler yaparlar; fakat polipeptit zinciri boyunca tekrarlanmış bir örneğine rastlanmayacak biçimde davranışlar olur.
Gelişigüzel kangallanımda hidrojen bağları ve diğer yan bağlar rol almaz; peptit bağları düzlemleri arasında belirli kurucu bir ilişki yoktur.
b-kırmalı tabaka
Proteinlerin b-konformasyonu veya kırmalı tabaka yapısı tipi sekonder yapısında,  molekülün şekli, kırmalı tabakalı görünümdedir:
b-kırmalı tabaka
İki veya daha çok polipeptid zincirleri polipeptidin omurgasına dik olan hidrojen bağları ile birbirine bağlanır.
β-kırmalı tabaka, çoğunlukla farklı polipeptid zincirlerindeki HN- ve CO grupları arasındaki hidrojen bağları ile stabilize olur. Ancak aynı zincirin kendi üzerine katlanması ile de oluşabilir.
b-kırmalı tabaka
Proteinlerin kırmalı tabaka yapısı tipi sekonder yapısında, polipeptit zincirdeki amino asit kalıntılarının R- grupları,
Aynı yönde sıralanma ile paralel dizilme gösterirler,
Ya da zıt yönlerde sıralanma ile antiparalel dizilme gösterirler.
Proteinlerin kırmalı tabaka yapısı tipi sekonder yapısında, özellikle hidrojen bağları önem taşır.
β– dönüş/ β– kıvrılma
Polipeptid zincirinin sıkışık moleküller haline gelmesine sebep olur.
Bu yapıda 4 aa kalıntısı polipeptid zincirinde dar bir kıvrım yapar, bu β- dönüş bölgelerinde glisin ve prolin kalıntıları yer alır.
a-heliks
Proteinlerin aheliks yapısı tipi sekonder yapısında, polipeptit omurgası, oluşması mümkün olan bütün hidrojen bağlarının oluşması için, kıvrımları sağa dönen bir heliks biçiminde bükülmüştür.
a-heliks
α-heliks yapısını belirleyen temel özellik; azot atomuna bağlı hidrojen ile dört aminoasit sonraki karbonil grubunun oksijen atomu arasında oluşan hidrojen bağlarıdır.
Sağa dönüşlü α-heliks proteinlerde bulunur ve sola dönüşlüye göre daha stabildir.
a-heliks
Proteinlerin a-heliks yapısı tipi sekonder yapısında, a-heliksin her kıvrımında 3,6 amino asit kalıntısı bulunur ve bir kıvrımın yüksekliği 0,56 nm kadardır.
Polipeptit zincirdeki amino asit kalıntılarının R- grupları, heliks yüzeyinden dışarı sarkmışlardır.
a-heliks
Polipeptit zincirdeki bazı aminoasit kalıntıları, aynı zincirin iç hidrojen bağlarının oluşumuna, yapısı ve bulunduğu koşullar nedeniyle olanak vermez; heliks oluşumuna engel olabilir.
Yüklü bazı amino asitler heliks oluşumunu engellerler.
a-heliks
Glutamik asitten zengin bölgeler, komşu glutamik asitlerin negatif yüklü karboksil gruplarının birbirini itmesi nedeniyle hidrojen bağlarını stabilize edemez ve a-heliks oluşturamaz.
Aynı şekilde, pozitif yüklü R grupları olan lizin ve arjinin de a-heliks oluşumunu önleyebilir.
a-heliks
a-heliks yapısında  genellikle pozitif yüklü amino asitler, negatif yüklü amino asitlerden üç kalıntı uzakta bulunur.
Aromatik halkalı amino asitler sıklıkla üç kalıntı uzaklıktadırlar ve hidrofobik etkileşime neden olurlar.
a-heliks
Heliks kıran veya kalıcılığını bozan prolin, valin, treonin gibi aminoasit kalıntılarının bulunduğu yerlerde gelişigüzel kangallanım meydana gelir.
Süper sekonder yapılar
Sekonder yapının çeşitli tipte şekillenimine süper sekonder yapılar denir.
β-α-β birimi
Grek anahtarı
Süperheliks; üç zincir helazon yaparak beraberce kıvrılırlar.
Bir proteinin tersiyer (üçüncü) yapısı
Bir proteinin tersiyer (üçüncü) yapısı, polipeptit zincirinin, sekonder yapı oluşumundan sonra, daha önce açıklanan bağlayıcı güçlerin hepsinin toplamı ile uzayda daha ileri katlanmalar veya lifler halinde düzenlenme sonucu oluşan globüler veya fibriler yapısıdır.
Bir proteinin tersiyer yapısının oluşmasına ve bu yapının sürdürülmesine, primer ve sekonder yapının oluşmasına katılan bağlardan başka Van der Waals çekimleri ve iyon bağları da katılır.
Böylece, üç boyutlu, tam konformasyonlu ve yoğunlaşmış protein molekülü meydana gelir.
Primer yapıda birbirinden uzak aa kalıntılar tersiyer yapıda katlanarak biraraya gelir ve etkileşirler.
Katlanma sırasında kıvrımların oluşumu, bu kıvrımların yönü ve açısı prolin, treonin, serin ve glisin kalıntıları gibi özgün kıvrım oluşturan aalerin sayısı ve yerleşimi ile belirlenir.
Bir proteinin kuarterner (dördüncü) yapısı
Bir proteinin kuarterner (dördüncü) yapısı primer, sekonder ve tersiyer yapıya sahip polipeptit zincirlerinin daha büyük yapılı agregatlar halinde biraraya gelmesiyle oluşan yapıdır.
İki veya daha fazla polipeptid alt birimleri olan bir proteinin boşluktaki düzenlenimi kuarterner yapıyı oluşturur.
Her proteinin kuarterner yapısı olmayabilir, fakat molekül ağırlığı 100.000’nin üzerinde olan bir protein genellikle kuarterner yapıya sahiptir.
Bir proteinin kuarterner yapısını oluşturan polipeptit zincirlerinin her birine alt birim veya monomer denir.
Oligomerik protein
Protomer
Proteinlerin Özellikleri
1) Proteinler, çeşitli etkilerle denatüre olurlar.
Bir proteinin denatürasyonu, molekülündeki yan bağların yıkılması ile polipeptit zincirin katlarının açılması, gelişigüzel kangallanım yapısına dönüşmesi, sonra yeni bir biçimde yeniden katlanması olayı veya tamamen eski haline katlanması olayıdır.
Proteinlerin Özellikleri
Proteinin sekonder, tersiyer ve kuarterner yapısını sürdürmekten sorumlu bağların çeşitli etkenlerle parçalanması sonucu oluşan biyolojik aktivite kaybıdır.
Proteinin denatürasyonu sırasında hidrojen, disülfid, hidrofobik, elektrostatik bağları parçalanır, fakat peptid bağları parçalanmaz.
Proteinlerin Özellikleri
Bir proteinin denatürasyonu, proteinin sekonder, tersiyer veya kuarterner yapısının bozulması reversibldır ancak denatüre edici ajan çeşidi ve maruziyet süresi önemlidir.
Denatüre olmuş bir proteinin tekrar eski haline dönmesine renatürasyon denir:
Proteinlerin Özellikleri
Bir proteinin denatüre olmasıyla fiziksel ve kimyasal özelliklerinde değişmeler görülür.
Proteinin çözünürlüğü çok azalır, biyolojik aktivitesi kaybolur.
Proteinlerin Özellikleri
Bir proteinin denatürasyonu, çoğu kez hidrojen bağlarını yıkan etkilerle olur.
Bir proteinin denatürasyonuna neden olan etkiler şunlardır:
Isı,
X-ışını ve UV ışınlar,
ultrason,
uzun süreli çalkalamalar,
tekrar tekrar dondurup eritmeler,
Proteinlerin Özellikleri
asit veya alkali etkisi,
organik çözücülerin etkisi,
derişik üre ve guanidin-HCl etkisi,
salisilik asit gibi aromatik asitlerin etkisi,
dodesil sülfat gibi deterjanların etkisi.
Proteinlerin Özellikleri
2) Proteinler, amfoter maddeler yani amfoter elektrolit veya amfolittirler;
hem asit hem baz gibi davranma özellikleri vardır.
Proteinlerin Özellikleri
Bir protein molekülü, her protein için farklı ve karakteristik olan, proteindeki elektriksel yüke sahip R- gruplarının sayıları ve elektriksel yüklerinin çeşidi tarafından belirlenen ve izoelektrik nokta diye tanımlanan bir pH değerinde iyonlaşmış fakat dış ortama karşı elektriksel yönden nötral bir yapıdadır:
Proteinlerin Özellikleri
(H2N-×××××-COOH) «(H3N+-××××-COO)
Bir protein molekülü, izoelektrik noktasından düşük pH ortamında pozitif yüklü katyon (H3N+-××××-COOH) şeklinde bulunur; izoelektrik noktasından yüksek pH ortamında ise negatif yüklü anyon (H2N-××××-COO) şeklinde bulunur.
Proteinlerin Özellikleri
Proteinler, amfolit olma özellikleriyle ilgili olarak da çeşitli özelliklere sahiptirler:
  1. a) Proteinlerin hem baz hem asit bağlama özellikleri vardır.
Bir proteinin baz bağlama yeteneği, amino asit kalıntılarının R- yan zincirlerindeki asidik grupların sayısına bağlıdır; asit bağlama yeteneği de amino asit kalıntılarının R- yan zincirlerindeki bazik grupların sayısına bağlıdır.
Proteinlerin Özellikleri
  1. b) Proteinlerin hem negatif iyon hem pozitif iyon bağlama özellikleri vardır.
Proteinlere bağlanan birçok iyon suda çözünmez tuz oluşturur ve protein çöktürücü olarak etkilidirler.
Triklor asetik asit (TCA), pikrik asit, tungstik asit gibi çok kullanılan protein çöktürücülerinde asitlerin anyonu, katyonlaşmış proteinlerle birleşir.
Proteinlerin Özellikleri
Hg+2, Fe+3, Zn+2 gibi ağır metal katyonları anyonlaşmış proteinlerle birleşir ve protein çöktürücü olarak etki ederler.
Cu+2, Ni+2 gibi bazı ağır metal katyonları geleneksel tuz oluşumu yerine proteinle koordinasyon kompleksleri oluştururlar.
Proteinlerin Özellikleri
  1. c) Proteinlerin su bağlama ve bağlı suyu verme yetenekleri vardır.
1g protein, yaklaşık 0,3-0,5 g su bağlar.
Etanol, aseton, nötral tuzlar gibi çok hidrofil maddeler, bir proteinin bağladığı suyu çekerek protein çöktürücü olarak etki ederler.
Proteinlerin Özellikleri
  1. d) Proteinler, elektriksel alanda farklı hızlarda göç ederler.
Bu göç, izoelektrik noktalarından düşük pH’larda katoda; izoelektrik noktalarından yüksek pH’larda anodadır.
Proteinlerin elektriksel alanda göçme hızı, net elektrik yüklerine ve ortamın pH değerine bağlıdır.
Bir protein, elektriksel alanda, izoelektrik noktasına eşit pH ortamında her iki kutup tarafından eşit kuvvetlerle çekilir; hiç bir kutba göç etmez; hareketsiz kalır.
Proteinlerin Özellikleri
3) Proteinler, polipeptit zincirindeki peptit bağlarına su girişi ile yıkılması sonucu hidroliz olurlar.
Proteinlerin kısmi hidrolizi ile proteozlar, peptonlar ve peptitler oluşur; tam hidrolizi ile amino asitler oluşur.
Proteinlerin hidrolizi, kaynatma, asit etkisi ve enzim etkisiyle olabilir.
Bir protein molekülünü oluşturan subunitler aynıysa oligomerik protein denir.
2 subunitenin birleşmesi ile dimerler, 4 subünitenin birleşmesi ile tetramerler oluşur.
Her bir subünite monomer denir. En iyi örnek hemoglobindir, 4 polipeptid zincirinden oluşmaktadır.
Bir molekülün doğal konformasyonu (uzayda bulunduğu şekli) normal fizyolojik koşullarda mümkün olabilen en uygun katlanmış ve aktif şeklidir.
Proteinlerin üç boyutlu fonksiyonel şekillenimini sağlamak için özel bölgelerde bazı anahtar aminoasitler gereklidir.
Ara polipeptidlerin katlanmasının, tamamen katlanmış yapılara yönlendirilmesi ve hedeflenmesi işlemi bazı durumlarda moleküler şaperonlar denen proteinlerin yardımıyla olur.
Moleküler şaperonlar; katlanmış polipeptid segmentlerine reversibl bağlanır ve onların yanlış katlanmalarını ve erken agregasyonunu önler.
Moleküler şaperonlar proteinlerin sentezinde, taşınmasında, polimerlerin oluşmasında ve denatüre proteinlerin yeniden doğal şekillerine dönüşmesinde rol oynamaktadır.
Moleküler şaperonların başlıca sınıfı ısı şok proteinleridir (hsp; Hsp60 Hsp70, Hsp 90)
Bakterilerden insanlara kadar olan organizma türlerinde dağılım gösterir.
Bu şaperonlar proteinleri ısı denatürasyonuna ve henüz katlanmamış peptidlerin sentezine karşı korur.
Şaperonların ikinci sınıfı şaperoninler olarak adlandırılır.
Kendiliğinden katlanmayan birkaç hücresel proteinin katlanması için gerekli olan protein kompleksleridir; GroEL/GroES
Başka bir şaperon, kalsiyum bağlayıcı protein kalneksindir ve endoplazmik retikulumun integral membran fosfoproteinidir.
Katlanmalar aynı zamanda iyonik çevre, kofaktörler ve enzimlerle kolaylaştırılır.
Protein katlanmasındaki hatalar genetik insan hastalıklarının moleküler temelini oluşturabilir.
Örneğin kistik fibrozis membrana  bağlı bir proteindeki bozukluğa bağlı olarak oluşmaktadır.
Klor iyonları için kanal görevi gören bu protein, kistik fibrozis transmembran iletkenlik düzenleyicisi (CFTR) defektlidir.
CFTR proteininin yanlış katlanmasına neden olan 508. amino asid fenilalaninin delesyonudur.
Proteinlerin Yapılarına Göre Sınıflandırılması
Basit proteinler:
Basit proteinler, yalnızca amino asitlerden oluşmuş; hidroliz olduklarında sadece amino asitleri veren, polipeptit zincirleri şeklindeki proteinlerdir.
Basit proteinler, değişik niteliklerine göre alt gruplara ayrılarak incelenirler:
Şekillerine Göre Proteinler:
1.Globüler Proteinler
2.Fibriller Proteinler
Basit proteinler:
1) Globüler proteinler: Molekülünün üç boyutlu şekli rotasyon elipsoid veya küre biçiminde olan proteinlerdir.
Globüler proteinlerde *albüminler, *globülinler, *globinler, *glutelinler, *prolaminler, *protaminler, *histonlar gibi alt gruplara ayrılırlar.
Basit proteinler: Globüler Prt.
Albüminler,
Molekül ağırlıkları genel olarak 100.000’in altındadır; glisince fakirdirler.
Olgun insan albümini 585 aa uzunluğunda 17 disülfit köprüsü olan bir polipeptid zincirinden yapılmıştır.
 Basit proteinler: Globüler Prt.
Albümin; Plazmanın onkotik basıncından sorumludur.
Ayrıca bazı bileşiklerin (serbest yağ asitleri, hormonlar, bilirübin, Ca ve çeşitli ilaçlar) taşıyıcısıdır.
Basit proteinler: Globüler Prt.
Globülinler,
Molekül ağırlıkları 100.000’den yüksektir; glisince zengindirler.
Basit proteinler: Globüler Prt.
Yumurtadaki ovglobülin, sütteki laktglobülin, kan plazmasındaki a-, b-, g– globülinler hayvansal kökenli globülinlerdir.
Basit proteinler: Globüler Prt.
Globinler, Genellikle bileşik halde, başlıca hemoglobin yapısında bulunurlar.
Glutelinler, bitkisel kökenli basit proteinlerdir.
Basit proteinler: Globüler Prt.
Prolaminler, bitkisel kökenli basit proteinlerdir.
Adlarını, çok fazla içerdikleri prolin amino asidinden alırlar; sistin ve lizin yönünden fakirdirler.
Basit proteinler: Globüler Prt.
Prolaminler, özellikle taneli bitkilerde çok bulunurlar; buğdayda bulunan gliyadin, mısırda bulunan zein, arpadaki hordein, önemli prolaminlerdir.
Buğday unu hamuru akar su altında nişastasını kaybedince, geriye çok elastik bir madde kalır; Gluten adını alan bu madde, gliyadin ve glutelin karışımıdır.
Buğday unu hamuru akar su altında nişastasını kaybedince, geriye çok elastik bir madde kalır; Gluten adını alan bu madde, gliyadin ve glutelin karışımıdır.
Gluten, özellikle buğday gibi tahıllarda bulunan bir protein grubudur. Buğday başta olmak üzere çavdar, arpa, yulaf ve diğer hububat tahılları ile de yakından ilgilidir ve bu nedenle bu tahıllar da gluten içerirler.
Gluten enteropatisi/Çölyak hastalığı (Celiac disease, Celiac sprue, nontropical sprue)
Basit proteinler: Globüler Prt.
Protaminler,
Fazla miktarda arjinin içermelerinden dolayı kuvvetli bazik karakterde basit proteinlerdir.
Protaminler, proteinlerin en kısa zincirli olanlarıdır; molekül ağırlığı 1000-5000 arasındadır.
Basit proteinler: Globüler Prt.
Protaminler, dokularda asitlerle, özellikle nükleik asitlerle birleşmiş olarak bulunurlar.
Basit proteinler: Globüler Prt.
Histonlar, protaminler gibi, fakat daha büyük moleküllü, daha az bazik basit proteinlerdir.
Basit proteinler:
2) Fibriler proteinler:
Molekülünün üç boyutlu şekli çok gerilmiş elipsoid biçiminde olan proteinlerdir.
Total vücut proteininin yaklaşık yarısını oluşturur.
Tek bir tip sekonder yapı gösterir.
Basit proteinler: Fibriler Prt.
Skleroproteinler (Albüminoidler),
Pepsin ve tripsin gibi enzimlere dirençlidirler.
Hayvansal kaynaklıdırlar.
Basit proteinler: Fibriler Prt.
Boynuz, kıl, yün, saç ve tırnaklarda bulunan keratin
Bağ doku, kemik, kıkırdak ve tendonlarda bulunan, organizma proteinlerinin yarısından çoğunu oluşturan kollajen,
Ligament ve  diğer destek dokularda bulunan elastin, ipek fibroini, önemli skleroproteinlerdir.
Basit proteinler: Fibriler Prt.
KOLLAJEN:
Kollajende 3 α helix segmenti birarada sola dönen bir süperhelix yapar.
Fibroblastlarca sentezlenir. Sentezden sonra ekstrasellüler ortama salınır ve hücreler arasında bağdoku ve dokuların stabilize olmasına katkıda bulunur.
Basit proteinler: Fibriler Prt.
İnsan vücudunda bulunan proteinin %30 dan fazlası kollajendir. (en bol bulunan protein)
Daha önce yapılan çalışmalar kollajen molekülünün çok büyük ve özel bir a.a içeriğine sahip olduğunu göstermiştir.
Basit proteinler: Fibriler Prt.
Amino asitlerinin üçte birinden fazlası glisindir ve yaklaşık %20si prolin veya hidroksiprolindir.
Deri, damar duvarı, uterus, tendon ve eklem yüzeylerinde bulunur.
Basit proteinler: Fibriler Prt.
ELASTİN:
Fibröz proteindir ve düz bir polipeptid zinciri halindedir.
Polipeptid zincirleri arasında diğer proteinlerde görülmeyen bir çeşit çapraz bağlanma oluşur (Desmozin).
Basit proteinler: Fibriler Prt.
   Damar duvarları, kasların kemiklere bağlanma yerleri, deri ve akciğerler elastinden zengindir.
Basit proteinler: Fibriler Prt.
Keratin, bir sistein dimeri olan sistin bakımından zengindir.
Normalde a-heliks yapısına sahiptir, fakat ıslak durumda b-kırmalı tabaka yapısını alır.
İpek fibroini, glisin, prolin, serin ve tirozince zengindir.
Basit proteinler: Fibriler Prt.
Fibrinojen, kan plazması içinde çözünmüş olarak bulunur; kanın pıhtılaşması sırasında görev alır.
Miyozin, kasta bulunur; kasın kasılmasında görev alır.
Bileşik ( Konjuge) Proteinler
Bileşik proteinler (konjuge proteinler),
Amino asitlerden oluşmuş polipeptit zincirlerinin prostetik grup denen kimyasal yapılara bağlanmasıyla oluşmuş proteinlerdir,
Hidroliz edildiklerinde amino asitlerden başka değişik nitelikte kimyasal maddeler de veren proteinlerdir.
Bileşik ( Konjuge) Proteinler
Aminoasid olmayan kısma o proteinin prostetik grubu denir.
Çoğu zaman proteinin fonksiyonu için prostetik grup önem taşımaktadır. Prostetik grup olmaksızın o protein fonksiyon yapamamaktadır.
Konjuge proteinlerin sınıflandırılması:
Glikoprotein: Karbonhidrat
Lipoprotein: Lipid
Fosfoproteinler: Fosfat
Kromoproteinler (Hemoproteinler): Hem
Flavoproteinler: Flavin nükleotidi
Metaloproteinler: Fe, Zn, Cu..
Nükleoprotein: Nükleik asid
Bileşik ( Konjuge) Proteinler
1) Glikoproteinler: Prostetik grubu karbonhidrat olan  bileşik proteinlerdir; %1-80 arasında değişen oranda karbonhidrat içerirler.
Glikoproteinlerin genellikle karbonhidrat oranı %4’ten az olanlarına glikoprotein; %10-20 arasında değişenlere mukoprotein, karbonhidrat oranı proteinden fazla olanlarına mukoid adı verilir.
Bileşik ( Konjuge) Proteinler
Kan plazması proteinlerinden bazı taşıyıcı proteinler ve immunoglobülinler;
kemikteki osseomukoprotein,
tendonlardaki tendomukoprotein,
kıkırdaktaki kartilagomukoprotein,
tükürükteki müsin, prostetik grupları karbonhidrat olan proteinler yani glikoproteinlerdir.
Bileşik ( Konjuge) Proteinler
2) Proteoglikanlar:
%80-95 gibi çok yüksek oranda karbonhidrat içeren bileşik proteinlerdir; polisakkaritler konusunda ayrıntılı olarak incelenmişlerdir.
Bileşik ( Konjuge) Proteinler
3) Lipoproteinler:
Proteinlerin lipidlerle oluşturdukları bileşik proteinlerdir; değişik oranlarda trigliserid, kolesterol ve fosfolipid içerirler.
Lipoproteinler, önemli oranlarda lipid içermelerine karşın suda çözünürler; böylece kandaki lipidleri taşırlar.
Bileşik ( Konjuge) Proteinler
Lipoproteinin protein kısmına apolipoprotein veya apoprotein denir. Lipoproteinler, lipidler konusunda ayrıntılı olarak inceleneceklerdir.
Proteinlerin fosfolipidlerle oluşturdukları suda çözünmeyen bileşik proteinler, proteolipidlerdir; özellikle miyelinin yapısında bulunurlar.
Bileşik ( Konjuge) Proteinler
4) Fosfoproteinler:
Prostetik grup olarak fosfat içeren bileşik proteinlerdir.
Fosfoproteinlerde, proteinin yapısındaki serin, tirozin ve treonin gibi amino asit kalıntılarının hidroksil grupları fosforik asitle esterleşmiştir.
Sütte kazein; yumurtada vitellin, livetin ve fosvitin; balık yumurtasında ihtulin önemli fosfoprotein örnekleridirler.
Bileşik ( Konjuge) Proteinler
5) Nükleoproteinler:
Protaminler, histonlar ve diğer basit proteinlerin nükleik asitlerle bağlanması sonucu oluşmuş bileşik proteinlerdir.
Nükleoprotaminler, en basit nükleoproteinlerdir; nükleik asit ile proteinler, arjinin-fosfat bağı ile bağlanmıştır; balık spermalarında boldurlar.
Bileşik ( Konjuge) Proteinler
Nükleohistonlarda da nükleik asit ile proteinler, arjinin-fosfat bağı ile bağlanmıştır.
Yüksek nükleoproteinler, ribozomlar, kovalent bağlı RNA-protein, DNA-protein bileşiminde sitoplazma ve mitokondrilerde bulunurlar.
Bileşik ( Konjuge) Proteinler
6) Metalloproteinler: Prostetik grup olarak Fe, Cu, Zn gibi ağır metalleri içeren bileşik proteinlerdir.
Demirli metalloproteinlerden ferritin ve transferrin, bakırlı metalloproteinlerden seruloplazmin, önemli metalloprotein örnekleridirler.
Bileşik ( Konjuge) Proteinler
7) Kromoproteinler:
Metal-porfirin kompleks sistemleri ile oluşmuş bileşik proteinlerdir.
Hemoglobin, miyoglobin, sitokromlar, peroksidaz, demir içeren önemli kromoprotein örnekleridirler.
Kromoproteinler, porfirinler konusunda anlatılacaklardır.

Türev proteinler

Türev proteinler, ilk iki protein grubunda yer alan proteinlerin belirli etkilerle değişmeleri sonucu oluşan proteinlerdir.
Primer türev proteinler ve sekonder türev proteinler olmak üzere iki alt grupta incelenirler.
1) Primer türev proteinler: Peptit bağlarına dokunmadan, asit, baz ve ısı gibi etkilerle protein moleküllerinin değişmesi sonucu oluşmuş türev proteinlerdir;
Denatüre tip proteinler olarak da adlandırılırlar.
Suda çözünmeyen bu proteinlerin seyreltik asitler ve enzim etkisiyle oluşanlarına protean denir.
Asit ve alkalilerin sürekli etkisiyle oluşanlarına metaprotein denir.
Kaynatma, çalkalama, UV ışınları ve etanol etkisiyle oluşanlarına pıhtılaşmış protein veya koagule proteinler denir.
2) Sekonder türev proteinler: Peptit bağlarını kısmen yıkan asit veya enzimlerin etkisiyle oluşan türev proteinlerdir.
Peptit bağlarının bu şekilde parçalanmasıyla protein molekülleri, gitgide daha küçük parçalara bölünürler.
Böyle bir parçalanmada büyük parçalara proteoz (albüminoz) denir; küçük parçalara pepton denir; daha küçük zincirler de polipeptitler ve peptitlerdir.
Sekonder türev proteinler, kaynatmakla çökelmez veya ısı ile pıhtılaşmazlar.
Proteinlerin biyolojik rollerine göre veya fonksiyonel olarak sınıflandırılmaları
1) Katalitik proteinler:
Biyokimyasal reaksiyonları katalize eden enzimler, yüksek derecede özelleşmiş proteinlerdir.
Amilaz, pepsin, lipaz önemli katalitik protein veya enzim örnekleridirler.
2) Taşıyıcı proteinler (transport proteinleri): Spesifik molekülleri veya iyonları bağlayıp bir organdan bir başka organa veya hücre membranının bir tarafından diğer tarafına transport eden proteinlerdir.
Serum albümin, en iyi bilinen taşıyıcı proteindir; bilirubin, kalsiyum, yağ asitleri ve birçok ilaç serum albümine bağlanarak taşınır.
Hemoglobin, oksijen taşıyan; lipoproteinler, lipid taşıyan;  transferrin, demir taşıyan önemli taşıyıcı protein örnekleridirler.
Bütün organizmaların plazma membranlarında ve intrasellüler membranlarında bulunan taşıyıcı proteinler, glukoz, amino asitler ve diğer maddeleri bağlarlar; bunları membranın bir tarafından diğer tarafına taşırlar.
3) Besleyici ve depo proteinler:
Yumurta akının esas proteini ovalbümin, sütün esas proteini kazein besleyici proteinlerdir.
Ferritin, demir depolayan proteindir.
4) Kontraktil proteinler:
Kasılabilen veya kendiliğinden hareket edebilen proteinlerdir.
Miyozin ve aktin, iskelet kaslarının kontraktil sisteminde ve aynı zamanda bir çok kas olmayan hücrede işlev görür.
Tubulin, mikrotübülleri oluşturan proteindir. Hücrelerde bulunan mikrotübüller, hücreleri yürütmek için kamçı ve kirpiklerdeki dynein proteini ile birlikte hareket eder.
5) Yapısal proteinler:
Tendonların ve kıkırdağın esas yapısını, çok yüksek gerilme gücüne sahip kollajen oluşturmuştur.
Ligamentler, iki boyutta gerilme yeteneğinde bir yapısal protein olan elastin içerirler.
Saç, tırnak ve tüyler, keratin içerirler.
6) Savunma (defans) proteinleri:
Organizmaları diğer türler tarafından istilaya karşı savunan, organizmayı hasardan koruyan proteinlerdir.
İmmünoglobülinler, omurgalıların lenfositleri tarafından yapılan, özgülleşmiş  proteinlerdir.
Organizmayı istila eden bakterileri, virüsleri veya başka türe ait yabancı proteinleri (antijenler) tanıyabilirler ve presipite edebilirler (çöktürebilirler) veya nötralize edebilirler.
Fibrinojen ve trombin gibi kan pıhtılaşma proteinleri, vasküler sistem yaralandığında yaralanan yerin kan pıhtısı ile kapatılarak kan kaybının önlenmesini sağlarlar.
Yılan zehirleri, bakteriyel toksinler ve risin gibi toksik bitki proteinleri, aynı zamanda savunucu fonksiyonlara sahip gibi görünmektedirler.
Savunma proteinlerinin fibrinojen, trombin ve bazı zehirler dahil bazıları, aynı zamanda enzimdirler.
7) Düzenleyici proteinler:
Sellüler düzenleme veya fizyolojik aktiviteye yardım eden proteinlerdir.
İnsülin, büyüme hormonu gibi bazı hormonlar, düzenleyici proteinlerdir.
İnsülin, şeker metabolizmasının düzenlenmesinde etkilidir, büyüme hormonu ise büyümenin düzenlenmesinde etkilidir.
Bir çok hormonal sinyal için sellüler yanıta, sıklıkla G proteinler denen, GTP-bağlayan proteinler sınıfı aracı olur.
Bazı düzenleyici proteinler, DNA’yı sarar; enzimlerin ve RNA moleküllerinin biyosentezini düzenlerler.
8) Diğer proteinler:
Fonksiyonları henüz daha fazla bilinmeyen ve kolayca sınıflandırılmayan çok sayıda proteindir.

Bir Cevap Yazın